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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Schulz, Sarah [VerfasserIn]   i
 Chachami, Georgia [VerfasserIn]   i
 Winter, Ulrike [VerfasserIn]   i
 Stankovic-Valentin, Nicolas [VerfasserIn]   i
 Haas, Petra [VerfasserIn]   i
 Wittbrodt, Joachim [VerfasserIn]   i
 Meulmeester, Erik [VerfasserIn]   i
 Melchior, Frauke [VerfasserIn]   i
Titel:Ubiquitin‐specific protease‐like 1 (USPL1) is a SUMO isopeptidase with essential, non‐catalytic functions
Verf.angabe:Sarah Schulz, Georgia Chachami, Lukasz Kozaczkiewicz, Ulrike Winter, Nicolas Stankovic‐Valentin, Petra Haas, Kay Hofmann, Henning Urlaub, Huib Ovaa, Joachim Wittbrodt, Erik Meulmeester & Frauke Melchior
E-Jahr:2012
Jahr:10 August 2012
Umfang:9 S.
Fussnoten:Gesehen am 13.02.2017
Titel Quelle:Enthalten in: European Molecular Biology OrganizationEMBO reports
Ort Quelle:Heidelberg : EMBO Press, 2000
Jahr Quelle:2012
Band/Heft Quelle:13(2012), 10, Seite 930-938
ISSN Quelle:1469-3178
Abstract:Isopeptidases are essential regulators of protein ubiquitination and sumoylation. However, only two families of SUMO isopeptidases are at present known. Here, we report an activity‐based search with the suicide inhibitor haemagglutinin (HA)‐SUMO‐vinylmethylester that led to the identification of a surprising new SUMO protease, ubiquitin‐specific protease‐like 1 (USPL1). Indeed, USPL1 neither binds nor cleaves ubiquitin, but is a potent SUMO isopeptidase both in vitro and in cells. C13orf22l—an essential but distant zebrafish homologue of USPL1—also acts on SUMO, indicating functional conservation. We have identified invariant USPL1 residues required for SUMO binding and cleavage. USPL1 is a low‐abundance protein that colocalizes with coilin in Cajal bodies. Its depletion does not affect global sumoylation, but causes striking coilin mislocalization and impairs cell proliferation, functions that are not dependent on USPL1 catalytic activity. Thus, USPL1 represents a third type of SUMO protease, with essential functions in Cajal body biology.
DOI:doi:10.1038/embor.2012.125
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kostenfrei: Volltext: http://dx.doi.org/10.1038/embor.2012.125
 kostenfrei: Volltext: http://embor.embopress.org/content/13/10/930
 DOI: https://doi.org/10.1038/embor.2012.125
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:155337634X
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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