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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Xu, Fang [VerfasserIn]   i
 Linster, Eric [VerfasserIn]   i
 Huber, Monika [VerfasserIn]   i
 Hell, Rüdiger [VerfasserIn]   i
 Wirtz, Markus [VerfasserIn]   i
Titel:Two N-Terminal acetyltransferases antagonistically regulate the stability of a nod-like receptor in arabidopsis
Verf.angabe:Fang Xu, Yan Huang, Lin Li, Patrick Gannon, Eric Linster, Monika Huber, Paul Kapos, Willy Bienvenut, Bogdan Polevoda, Thierry Meinnel, Rüdiger Hell, Carmela Giglione, Yuelin Zhang, Markus Wirtz, She Chen, and Xin Li
Umfang:17 S.
Fussnoten:Gesehen am 17.05.2017
Titel Quelle:Enthalten in: The plant cell
Jahr Quelle:2015
Band/Heft Quelle:27(2015), 5, S. 1547-1562
ISSN Quelle:1532-298X
Abstract:Nod-like receptors (NLRs) serve as immune receptors in plants and animals. The stability of NLRs is tightly regulated, though its mechanism is not well understood. Here, we show the crucial impact of N-terminal acetylation on the turnover of one plant NLR, Suppressor of NPR1, Constitutive 1 (SNC1), in Arabidopsis thaliana. Genetic and biochemical analyses of SNC1 uncovered its multilayered regulation by different N-terminal acetyltransferase (Nat) complexes. SNC1 exhibits a few distinct N-terminal isoforms generated through alternative initiation and N-terminal acetylation. Its first Met is acetylated by N-terminal acetyltransferase complex A (NatA), while the second Met is acetylated by N-terminal acetyltransferase complex B (NatB). Unexpectedly, the NatA-mediated acetylation serves as a degradation signal, while NatB-mediated acetylation stabilizes the NLR protein, thus revealing antagonistic N-terminal acetylation of a single protein substrate. Moreover, NatA also contributes to the turnover of another NLR, RESISTANCE TO P. syringae pv maculicola 1. The intricate regulation of protein stability by Nats is speculated to provide flexibility for the target protein in maintaining its homeostasis.
DOI:doi:10.1105/tpc.15.00173
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Kostenfrei: Verlag: http://dx.doi.org/10.1105/tpc.15.00173
 Kostenfrei: Verlag: http://www.plantcell.org/content/27/5/1547
 DOI: https://doi.org/10.1105/tpc.15.00173
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1558715738
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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