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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Feldman-Salit, Anna [VerfasserIn]   i
 Wirtz, Markus [VerfasserIn]   i
 Throm, Christian [VerfasserIn]   i
 Hell, Rüdiger [VerfasserIn]   i
 Wade, Rebecca C. [VerfasserIn]   i
Titel:Allosterically gated enzyme dynamics in the cysteine synthase complex regulate cysteine biosynthesis in Arabidopsis thaliana
Verf.angabe:Anna Feldman-Salit, Markus Wirtz, Esther D. Lenherr, Christian Throm, Michael Hothorn, Klaus Scheffzek, Rüdiger Hell, and Rebecca C. Wade
E-Jahr:2012
Jahr:8 Februar 2012
Umfang:11 S.
Fussnoten:Gesehen am: 18.05.2017
Titel Quelle:Enthalten in: Structure
Ort Quelle:London [u.a.] : Elsevier Science, 1993
Jahr Quelle:2012
Band/Heft Quelle:20(2012), 2, Seite 292-302
ISSN Quelle:1878-4186
Abstract:Summary: Plants and bacteria assimilate sulfur into cysteine. Cysteine biosynthesis involves a bienzyme complex, the cysteine synthase complex (CSC), which consists of serine-acetyl-transferase (SAT) and O-acetyl-serine-(thiol)-lyase (OAS-TL) enzymes. The activity of OAS-TL is reduced by formation of the CSC. Although this reduction is an inherent part of the self-regulation cycle of cysteine biosynthesis, there has until now been no explanation as to how OAS-TL loses activity in plants. Complexation of SAT and OAS-TL involves binding of the C-terminal tail of SAT in one of the active sites of the homodimeric OAS-TL. We here explore the flexibility of the unoccupied active site in Arabidopsis thaliana cytosolic and mitochondrial OAS-TLs. Our results reveal two gates in the OAS-TL active site that define its accessibility. The observed dynamics of the gates show allosteric closure of the unoccupied active site of OAS-TL in the CSC, which can hinder substrate binding, abolishing its turnover to cysteine.
DOI:doi:10.1016/j.str.2011.11.019
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Kostenfrei: Volltext ; Verlag: http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2011.11.019
 Kostenfrei: Volltext: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0969212611004655
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.str.2011.11.019
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1558751688
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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