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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Münter, Sylvia [VerfasserIn]   i
 Sabass, Benedikt [VerfasserIn]   i
 Kudryashev, Mikhail [VerfasserIn]   i
 Hegge, Stephan [VerfasserIn]   i
 Engel, Ulrike [VerfasserIn]   i
 Matuschewski, Kai [VerfasserIn]   i
 Schwarz, Ulrich S. [VerfasserIn]   i
 Frischknecht, Friedrich [VerfasserIn]   i
Titel:Plasmodium sporozoite motility is modulated by the turnover of discrete adhesion sites
Verf.angabe:Sylvia Münter, Benedikt Sabass, Christine Selhuber-Unkel, Mikhail Kudryashev, Stephan Hegge, Ulrike Engel, Joachim P. Spatz, Kai Matuschewski, Ulrich S. Schwarz, and Friedrich Frischknecht
E-Jahr:2009
Jahr:December 16, 2009
Umfang:12 S.
Teil:volume:6
 year:2009
 number:6
 pages:551-562
 extent:12
Fussnoten:Gesehen am 22.05.2017
Titel Quelle:Enthalten in: Cell host and microbe
Ort Quelle:Amsterdam [u.a.] : Elsevier, 2007
Jahr Quelle:2009
Band/Heft Quelle:6(2009), 6, Seite 551-562
ISSN Quelle:1934-6069
Abstract:Sporozoites are the highly motile stages of the malaria parasite injected into the host's skin during a mosquito bite. In order to navigate inside of the host, sporozoites rely on actin-dependent gliding motility. Although the major components of the gliding machinery are known, the spatiotemporal dynamics of the proteins and the underlying mechanism powering forward locomotion remain unclear. Here, we show that sporozoite motility is characterized by a continuous sequence of stick-and-slip phases. Reflection interference contrast and traction force microscopy identified the repeated turnover of discrete adhesion sites as the underlying mechanism of this substrate-dependent type of motility. Transient forces correlated with the formation and rupture of distinct substrate contact sites and were dependent on actin dynamics. Further, we show that the essential sporozoite surface protein TRAP is critical for the regulated formation and rupture of adhesion sites but is dispensable for retrograde capping.
DOI:doi:10.1016/j.chom.2009.11.007
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Kostenfrei: Volltext ; Verlag: http://dx.doi.org/10.1016/j.chom.2009.11.007
 Kostenfrei: Volltext: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1931312809003849
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.chom.2009.11.007
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:CELLBIO
 MICROBIO
K10plus-PPN:1558864814
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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