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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Seidel, Thorsten [VerfasserIn]   i
 Scholl, Stefan [VerfasserIn]   i
 Krebs, Melanie [VerfasserIn]   i
 Rienmüller, Florian Christian [VerfasserIn]   i
 Marten, Irene [VerfasserIn]   i
 Hedrich, Rainer Franz [VerfasserIn]   i
 Hanitzsch, Miriam [VerfasserIn]   i
 Janetzki, Patricia [VerfasserIn]   i
 Dietz, Karl-Josef [VerfasserIn]   i
 Schumacher, Karin [VerfasserIn]   i
Titel:Regulation of the V-type ATPase by redox modulation
Verf.angabe:Thorsten Seidel, Stefan Scholl, Melanie Krebs, Florian Rienmüller, Irene Marten, Rainer Hedrich, Miriam Hanitzsch, Patricia Janetzki, Karl-Josef Dietz, Karin Schumacher
Umfang:10 S.
Fussnoten:Gesehen am 25.07.2017
Titel Quelle:Enthalten in: Biochemical journal
Jahr Quelle:2012
Band/Heft Quelle:448(2012), 2, S. 243-251
ISSN Quelle:1470-8728
Abstract:ATP-hydrolysis and proton pumping by the V-ATPase (vacuolar proton-translocating ATPase) are subject to redox regulation in mammals, yeast and plants. Oxidative inhibition of the V-ATPase is ascribed to disulfide-bond formation between conserved cysteine residues at the catalytic site of subunit A. Subunits containing amino acid substitutions of one of three conserved cysteine residues of VHA-A were expressed in a vha-A null mutant background in Arabidopsis. In vitro activity measurements revealed a complete absence of oxidative inhibition in the transgenic line expressing VHA-A C256S, confirming that Cys256 is necessary for redox regulation. In contrast, oxidative inhibition was unaffected in plants expressing VHA-A C279S and VHA-A C535S, indicating that disulfide bridges involving these cysteine residues are not essential for oxidative inhibition. In vivo data suggest that oxidative inhibition might not represent a general regulatory mechanism in plants.
DOI:doi:10.1042/BJ20120976
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Kostenfrei: Verlag: http://dx.doi.org/10.1042/BJ20120976
 Kostenfrei: Verlag: http://www.biochemj.org/content/448/2/243
 DOI: https://doi.org/10.1042/BJ20120976
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1561188107
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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