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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Flemming, Dirk [VerfasserIn]   i
 Schwarz, Johannes [VerfasserIn]   i
 Amlacher, Stefan [VerfasserIn]   i
 Hurt, Ed [VerfasserIn]   i
Titel:Analysis of the yeast nucleoporin Nup188 reveals a conserved S-like structure with similarity to karyopherins
Verf.angabe:Dirk Flemming, Damien P. Devos, Johannes Schwarz, Stefan Amlacher, Malik Lutzmann, Ed Hurt
Jahr des Originals:2011
Umfang:7 S.
Fussnoten:Available online 22 November 2011 ; Gesehen am 04.04.2018
Titel Quelle:Enthalten in: Journal of structural biology
Jahr Quelle:2012
Band/Heft Quelle:177(2012), 1, S. 99-105
ISSN Quelle:1095-8657
Abstract:Nuclear pore complexes (NPCs) embedded in the double nuclear membrane mediate the entire nucleocytoplasmic transport between the nucleus and cytoplasm. Each NPC is composed of about 30 different proteins (nucleoporins or Nups), which exist in multiple (8, 16 or 32) copies within the NPC scaffold. Recently, we have identified and characterized the large structural Nups, Nup188 and Nup192, from the thermophilic eukaryote Chaetomium thermophilum, which exhibited superior properties for biochemical and structural studies, when compared to their mesophilic orthologs. Here, we study the large structural Nups from the model organism yeast Saccharomyces cerevisiae. Our data show that yeast Nup188 like its thermophilic orthologue ctNup188 exhibits a twisted S-like structure, which flexibly binds the linker nucleoporin Nic96 via a short conserved α-helix motif. Using bioinformatic methods, we have generated a pseudo-atomic structural model of Nup188 and its related Nup192, which further strengthens the view that the large α-solenoid structural Nups are related to karyopherins.
DOI:doi:10.1016/j.jsb.2011.11.008
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Verlag: http://dx.doi.org/10.1016/j.jsb.2011.11.008
 Verlag: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1047847711003236
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.jsb.2011.11.008
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:157167666X
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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