Navigation überspringen
Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

Verfügbarkeit
Standort: ---
Exemplare: ---
heiBIB
 Online-Ressource
Verfasst von:Kats, Ilia [VerfasserIn]   i
 Khmelinskii, Anton [VerfasserIn]   i
 Kschonsak, Marc [VerfasserIn]   i
 Huber, Florian [VerfasserIn]   i
 Knieß, Robert A. [VerfasserIn]   i
 Bartosik, Anna [VerfasserIn]   i
 Knop, Michael [VerfasserIn]   i
Titel:Mapping degradation signals and pathways in a eukaryotic N-terminome
Verf.angabe:authors Ilia Kats, Anton Khmelinskii, Marc Kschonsak, Florian Huber, Robert A. Knieß, Anna Bartosik, Michael Knop
E-Jahr:2018
Jahr:May 3, 2018
Umfang:14 S.
Fussnoten:Gesehen am 24.05.2017
Titel Quelle:Enthalten in: Molecular cell
Ort Quelle:[Cambridge, Mass.] : Cell Press, 1997
Jahr Quelle:2018
Band/Heft Quelle:70(2018), 3, Seite 488-501.e5
ISSN Quelle:1097-4164
Abstract:Summary: Most eukaryotic proteins are N-terminally acetylated. This modification can be recognized as a signal for selective protein degradation (degron) by the N-end rule pathways. However, the prevalence and specificity of such degrons in the proteome are unclear. Here, by systematically examining how protein turnover is affected by N-terminal sequences, we perform a comprehensive survey of degrons in the yeast N-terminome. We find that approximately 26% of nascent protein N termini encode cryptic degrons. These degrons exhibit high hydrophobicity and are frequently recognized by the E3 ubiquitin ligase Doa10, suggesting a role in protein quality control. In contrast, N-terminal acetylation rarely functions as a degron. Surprisingly, we identify two pathways where N-terminal acetylation has the opposite function and blocks protein degradation through the E3 ubiquitin ligase Ubr1. Our analysis highlights the complexity of N-terminal degrons and argues that hydrophobicity, not N-terminal acetylation, is the predominant feature of N-terminal degrons in nascent proteins.
DOI:doi:10.1016/j.molcel.2018.03.033
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext ; Verlag: http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2018.03.033
 Volltext: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1097276518302363
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2018.03.033
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Bibliogr. Hinweis:Forschungsdaten: Kats, Ilia: Mapping degradation signals and pathways in a eukaryotic N-terminome [data set]
Sach-SW:deep sequencing
 massively parallel protein turnover assays
 multiplexed protein stability profiling
 N-end rule
 N-terminal acetylation
 N-terminal methionine excision
 N-terminal processing
 protein quality control
 selective protein degradation
K10plus-PPN:1575491036
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

Permanenter Link auf diesen Titel (bookmarkfähig):  https://katalog.ub.uni-heidelberg.de/titel/68254526   QR-Code
zum Seitenanfang