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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Hofmann, Sarah [VerfasserIn]   i
 Khaimov, Valeria [VerfasserIn]   i
 Bankhead, Peter [VerfasserIn]   i
 Bukau, Bernd [VerfasserIn]   i
 Stoecklin, Georg [VerfasserIn]   i
Titel:Translation suppression promotes stress granule formation and cell survival in response to cold shock
Verf.angabe:Sarah Hofmann, Valeria Cherkasova, Peter Bankhead, Bernd Bukau, and Georg Stoecklin ; Monitoring Editor: Sandra Wolin, Yale University
E-Jahr:2012
Jahr:8 Aug 2012
Umfang:15 S.
Fussnoten:Gesehen am 16.08.2018
Titel Quelle:Enthalten in: Molecular biology of the cell
Ort Quelle:Bethesda, Md. : American Society for Cell Biology, 1992
Jahr Quelle:2012
Band/Heft Quelle:23(2012), 19, Seite 3786-3800
ISSN Quelle:1939-4586
Abstract:Cells respond to different types of stress by inhibition of protein synthesis and subsequent assembly of stress granules (SGs), cytoplasmic aggregates that contain stalled translation preinitiation complexes. Global translation is regulated through the translation initiation factor eukaryotic initiation factor 2α (eIF2α) and the mTOR pathway. Here we identify cold shock as a novel trigger of SG assembly in yeast and mammals. Whereas cold shock-induced SGs take hours to form, they dissolve within minutes when cells are returned to optimal growth temperatures. Cold shock causes eIF2α phosphorylation through the kinase PERK in mammalian cells, yet this pathway is not alone responsible for translation arrest and SG formation. In addition, cold shock leads to reduced mitochondrial function, energy depletion, concomitant activation of AMP-activated protein kinase (AMPK), and inhibition of mTOR signaling. Compound C, a pharmacological inhibitor of AMPK, prevents the formation of SGs and strongly reduces cellular survival in a translation-dependent manner. Our results demonstrate that cells actively suppress protein synthesis by parallel pathways, which induce SG formation and ensure cellular survival during hypothermia.
DOI:doi:10.1091/mbc.e12-04-0296
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Kostenfrei: Volltext ; Verlag: http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e12-04-0296
 Kostenfrei: Volltext: https://www.molbiolcell.org/doi/10.1091/mbc.e12-04-0296
 DOI: https://doi.org/10.1091/mbc.e12-04-0296
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1580108490
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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