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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Pilla, Esther [VerfasserIn]   i
 Melchior, Frauke [VerfasserIn]   i
Titel:A novel SUMO1-specific interacting motif in dipeptidyl peptidase 9 (DPP9) that Is important for enzymatic regulation
Verf.angabe:Esther Pilla, Ulrike Möller, Guido Sauer, Francesca Mattiroli, Frauke Melchior, and Ruth Geiss-Friedlander
E-Jahr:2012
Jahr:November 14, 2012
Umfang:10 S.
Fussnoten:Gesehen am 30.08.2018
Titel Quelle:Enthalten in: The journal of biological chemistry
Ort Quelle:Bethesda, Md. : Soc., 1905
Jahr Quelle:2012
Band/Heft Quelle:287(2012), 53, Seite 44320-44329
ISSN Quelle:1083-351X
Abstract:Sumoylation affects many cellular processes by regulating the interactions of modified targets with downstream effectors. Here we identified the cytosolic dipeptidyl peptidase 9 (DPP9) as a SUMO1 interacting protein. Surprisingly, DPP9 binds to SUMO1 independent of the well known SUMO interacting motif, but instead interacts with a loop involving Glu67 of SUMO1. Intriguingly, DPP9 selectively associates with SUMO1 and not SUMO2, due to a more positive charge in the SUMO1-loop. We mapped the SUMO-binding site of DPP9 to an extended arm structure, predicted to directly flank the substrate entry site. Importantly, whereas mutants in the SUMO1-binding arm are less active compared with wild-type DPP9, SUMO1 stimulates DPP9 activity. Consistent with this, silencing of SUMO1 leads to a reduced cytosolic prolyl-peptidase activity. Taken together, these results suggest that SUMO1, or more likely, a sumoylated protein, acts as an allosteric regulator of DPP9.
DOI:doi:10.1074/jbc.M112.397224
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Kostenfrei: Volltext ; Verlag: http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M112.397224
 Kostenfrei: Volltext: http://www.jbc.org/content/287/53/44320
 DOI: https://doi.org/10.1074/jbc.M112.397224
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Dipeptidyl Peptidase
 Peptidases
 Post-translational Modification
 Protease
 SUMO
 SUMO-interacting Motif (SIM)
 Sumoylation
 Ubiquitin
K10plus-PPN:158055654X
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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