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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Herzog, Franz [VerfasserIn]   i
 Böhringer, Daniel [VerfasserIn]   i
 Beck, Martin [VerfasserIn]   i
Titel:Structural probing of a protein phosphatase 2A network by chemical cross-linking and mass spectrometry
Verf.angabe:Franz Herzog, Abdullah Kahraman, Daniel Boehringer, Raymond Mak, Andreas Bracher, Thomas Walzthoeni, Alexander Leitner, Martin Beck, Franz-Ulrich Hartl, Nenad Ban, Lars Malmström, Ruedi Aebersold
E-Jahr:2012
Jahr:14 September 2012
Umfang:5 S.
Teil:volume:337
 year:2012
 number:6100
 pages:1348-1352
 extent:5
Fussnoten:Gesehen am 08.10.2018
Titel Quelle:Enthalten in: Science
Ort Quelle:Washington, DC [u.a.] : American Association for the Advancement of Science, 1880
Jahr Quelle:2012
Band/Heft Quelle:337(2012), 6100, Seite 1348-1352
ISSN Quelle:1095-9203
Abstract:The identification of proximate amino acids by chemical cross-linking and mass spectrometry (XL-MS) facilitates the structural analysis of homogeneous protein complexes. We gained distance restraints on a modular interaction network of protein complexes affinity-purified from human cells by applying an adapted XL-MS protocol. Systematic analysis of human protein phosphatase 2A (PP2A) complexes identified 176 interprotein and 570 intraprotein cross-links that link specific trimeric PP2A complexes to a multitude of adaptor proteins that control their cellular functions. Spatial restraints guided molecular modeling of the binding interface between immunoglobulin binding protein 1 (IGBP1) and PP2A and revealed the topology of TCP1 ring complex (TRiC) chaperonin interacting with the PP2A regulatory subunit 2ABG. This study establishes XL-MS as an integral part of hybrid structural biology approaches for the analysis of endogenous protein complexes. Spatial restraints revealed by chemical cross-linking and mass spectrometry elucidate the topology of a dynamic signaling network.
DOI:doi:10.1126/science.1221483
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Kostenfrei: Volltext ; Verlag: http://dx.doi.org/10.1126/science.1221483
 Kostenfrei: Volltext: http://science.sciencemag.org/content/337/6100/1348
 DOI: https://doi.org/10.1126/science.1221483
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1581629680
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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