Navigation überspringen
Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

Verfügbarkeit
Standort: ---
Exemplare: ---
heiBIB
 Online-Ressource
Verfasst von:Bochtler, Tilmann [VerfasserIn]   i
 Kirsch, Michael [VerfasserIn]   i
 Klingmüller, Ursula [VerfasserIn]   i
 Ho, Anthony Dick [VerfasserIn]   i
 Krämer, Alwin [VerfasserIn]   i
Titel:Centrosomal targeting of tyrosine kinase activity does not enhance oncogenicity in chronic myeloproliferative disorders
Verf.angabe:T Bochtler, M Kirsch, B Maier, J Bachmann, U Klingmüller, S Anderhub, AD Ho and A Krämer
Jahr:2012
Umfang:8 S.
Fussnoten:Gesehen am 11.10.2018 ; Published online 21 October 2011
Titel Quelle:Enthalten in: Leukemia
Ort Quelle:London : Springer Nature, 1997
Jahr Quelle:2012
Band/Heft Quelle:26(2012), 4, Seite 728-735
ISSN Quelle:1476-5551
Abstract:Constitutive tyrosine kinase activation by reciprocal chromosomal translocation is a common pathogenetic mechanism in chronic myeloproliferative disorders. Since centrosomal proteins have been recurrently identified as translocation partners of tyrosine kinases FGFR1, JAK2, PDGFRα and PDGFRβ in these diseases, a role for the centrosome in oncogenic transformation has been hypothesized. In this study, we addressed the functional role of centrosomally targeted tyrosine kinase activity. First, centrosomal localization was not routinely found for all chimeric fusion proteins tested. Second, targeting of tyrosine kinases to the centrosome by creating artificial chimeric fusion kinases with the centrosomal targeting domain of AKAP450 failed to enhance the oncogenic transforming potential in both Ba/F3 and U2OS cells, although phospho-tyrosine-mediated signal transduction pathways were initiated at the centrosome. We conclude that the centrosomal localization of constitutively activated tyrosine kinases does not contribute to disease pathogenesis in chronic myeloproliferative disorders.
DOI:doi:10.1038/leu.2011.283
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext ; Verlag: http://dx.doi.org/10.1038/leu.2011.283
 Volltext: https://www.nature.com/articles/leu2011283
 DOI: https://doi.org/10.1038/leu.2011.283
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1581760515
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

Permanenter Link auf diesen Titel (bookmarkfähig):  https://katalog.ub.uni-heidelberg.de/titel/68314282   QR-Code
zum Seitenanfang