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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Korytowski, Agatha Anna [VerfasserIn]   i
 Abuillan, Wasim [VerfasserIn]   i
 Amadei, Federico [VerfasserIn]   i
 Makky, Ali [VerfasserIn]   i
 Gumiero, Andrea [VerfasserIn]   i
 Sinning, Irmgard [VerfasserIn]   i
 Gauss, Annika [VerfasserIn]   i
 Stremmel, Wolfgang [VerfasserIn]   i
 Tanaka, Motomu [VerfasserIn]   i
Titel:Accumulation of phosphatidylcholine on gut mucosal surface is not dominated by electrostatic interactions
Verf.angabe:Agatha Korytowski, Wasim Abuillan, Federico Amadei, Ali Makky, Andrea Gumiero, Irmgard Sinning, Annika Gauss, Wolfgang Stremmel, Motomu Tanaka
E-Jahr:2017
Jahr:15 February 2017
Umfang:7 S.
Fussnoten:Available online 15 February 2017 ; Gesehen am 25.10.2018
Titel Quelle:Enthalten in: Biochimica et biophysica acta / Biomembranes
Ort Quelle:Amsterdam : Elsevier, 1967
Jahr Quelle:2017
Band/Heft Quelle:1859(2017), 5, Seite 959-965
ISSN Quelle:1879-2642
Abstract:The accumulation of phosphatidylcholine (PC) in the intestinal mucus layer is crucial for the protection of colon epithelia from the bacterial attack. It has been reported that the depletion of PC is a distinct feature of ulcerative colitis. Here we addressed the question how PC interacts with its binding proteins, the mucins, which may establish the hydrophobic barrier against colonic microbiota. In the first step, the interactions of dioleoylphosphatidylcholine (DOPC) with two mucin preparations from porcine stomach, have been studied using dynamic light scattering, zeta potential measurement, and Langmuir isotherms, suggesting that mucin binds to the surface of DOPC vesicles. The enthalpy of mucin-PC interaction could be determined by isothermal titration calorimetry. The high affinity to PC found for both mucin types seems reasonable, as they mainly consist of mucin 2, a major constituent of the flowing mucus. Moreover, by the systematic variation of net charges, we concluded that the zwitterionic DOPC has the strongest binding affinity that cannot be explained within the electrostatic interactions between charged molecules.
DOI:doi:10.1016/j.bbamem.2017.02.008
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext ; Verlag: http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamem.2017.02.008
 Volltext: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005273617300627
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2017.02.008
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Electrostatics
 Isothermal titration calorimetry
 Light scattering
 Lipid-protein interaction
 Mucin
 Ulcerative colitis
K10plus-PPN:1582293937
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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