Navigation überspringen
Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

Verfügbarkeit
Standort: ---
Exemplare: ---
heiBIB
Verfasst von:Werner, Achim [VerfasserIn]   i
 Reifenberger, Nina [VerfasserIn]   i
 Habeck, Gregor [VerfasserIn]   i
 Becker, Janina [VerfasserIn]   i
 Lorenz, Holger [VerfasserIn]   i
 Melchior, Frauke [VerfasserIn]   i
Titel:SCFFbxw5 mediates transient degradation of actin remodeler Eps8 to allow proper mitotic progression
Verf.angabe:Achim Werner, Andrea Disanza, Nina Reifenberger, Gregor Habeck, Janina Becker, Matthew Calabrese, Henning Urlaub, Holger Lorenz, Brenda Schulman, Giorgio Scita, and Frauke Melchior
Umfang:10 S.
Fussnoten:"Fbxw5" erscheint kleiner gedruckt und hochgestellt ; Gesehen am 27.11.2018
Titel Quelle:Enthalten in: Nature cell biology
Jahr Quelle:2013
Band/Heft Quelle:15(2013), 2, S. 179-188
ISSN Quelle:1476-4679
Abstract:Eps8, a bi-functional actin cytoskeleton remodeler, is a positive regulator of cell proliferation and motility. Here, we describe an unrecognized mechanism regulating Eps8 that is required for proper mitotic progression: While Eps8 is stable in G1 and S phase, its half-life drops sharply in G2. This requires G2-specific proteasomal degradation mediated by the Ubiquitin E3 ligase SCFFbxw5. Consistent with a short window of degradation, Eps8 disappears from the cell cortex early in mitosis, but reappears at the midzone of dividing cells. Failure to reduce Eps8 levels in G2 prolongs its localization at the cell cortex and markedly delays cell rounding and prometaphase duration. However, during late stages of mitosis and cytokinesis, Eps8 capping activity is required to prevent membrane blebbing and cell shape deformations. Our findings identify SCFFbxw5-driven fluctuation of Eps8 levels as an important mechanism that contributes to cell-shape changes during entry into - and exitfrom - mitosis.
DOI:doi:10.1038/ncb2661
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Verlag: http://dx.doi.org/10.1038/ncb2661
 Verlag: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3749308/
 DOI: https://doi.org/10.1038/ncb2661
Sprache:eng
K10plus-PPN:1584520892
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

Permanenter Link auf diesen Titel (bookmarkfähig):  https://katalog.ub.uni-heidelberg.de/titel/68332996   QR-Code
zum Seitenanfang