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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Brinkmann, Eva-Maria [VerfasserIn]   i
 Kumar, Rahul [VerfasserIn]   i
 Steinbeisser, Herbert [VerfasserIn]   i
 Kaufmann, Lilian [VerfasserIn]   i
 Özbek, Suat [VerfasserIn]   i
Titel:Secreted frizzled-related protein 2 (sFRP2) redirects non-canonical Wnt signaling from Fz7 to Ror2 during vertebrate gastrulation
Verf.angabe:Eva-Maria Brinkmann, Benjamin Mattes, Rahul Kumar, Anja I. H. Hagemann, Dietmar Gradl, Steffen Scholpp, Herbert Steinbeisser, Lilian T. Kaufmann, and Suat Özbek
E-Jahr:2016
Jahr:April 20, 2016
Umfang:13 S.
Fussnoten:Gesehen am 06.12.2018
Titel Quelle:Enthalten in: The journal of biological chemistry
Ort Quelle:Bethesda, Md. : ASBMB Publications, 1905
Jahr Quelle:2016
Band/Heft Quelle:291(2016), 26, Seite 13730-13742
ISSN Quelle:1083-351X
Abstract:Convergent extension movements during vertebrate gastrulation require a balanced activity of non-canonical Wnt signaling pathways, but the factors regulating this interplay on the molecular level are poorly characterized. Here we show that sFRP2, a member of the secreted frizzled-related protein (sFRP) family, is required for morphogenesis and papc expression during Xenopus gastrulation. We further provide evidence that sFRP2 redirects non-canonical Wnt signaling from Frizzled 7 (Fz7) to the receptor tyrosine kinase-like orphan receptor 2 (Ror2). During this process, sFRP2 promotes Ror2 signal transduction by stabilizing Wnt5a-Ror2 complexes at the membrane, whereas it inhibits Fz7 signaling, probably by blocking Fz7 receptor endocytosis. The cysteine-rich domain of sFRP2 is sufficient for Ror2 activation, and related sFRPs can substitute for this function. Notably, direct interaction of the two receptors via their cysteine-rich domains also promotes Ror2-mediated papc expression but inhibits Fz7 signaling. We propose that sFRPs can act as a molecular switch, channeling the signal input for different non-canonical Wnt pathways during vertebrate gastrulation.
DOI:doi:10.1074/jbc.M116.733766
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Volltext: http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M116.733766
 Volltext: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4919455/
 DOI: https://doi.org/10.1074/jbc.M116.733766
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1584913134
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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