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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Ellisdon, Andrew M. [VerfasserIn]   i
 Dimitrova-Paternoga, Lyudmila Nikolova [VerfasserIn]   i
 Hurt, Ed [VerfasserIn]   i
Titel:Structural basis for the assembly and nucleic acid binding of the TREX-2 transcription-export complex
Verf.angabe:Andrew M. Ellisdon, Lyudmila Dimitrova, Ed Hurt & Murray Stewart
E-Jahr:2012
Jahr:19 February 2012
Umfang:9 S.
Fussnoten:Gesehen am 27.06.2019
Titel Quelle:Enthalten in: Nature structural & molecular biology
Ort Quelle:London [u.a.] : Nature Publishing Group, 2004
Jahr Quelle:2012
Band/Heft Quelle:19(2012), 3, Seite 328-336
ISSN Quelle:1545-9985
Abstract:The conserved TREX-2 transcription-export complex integrates transcription and processing of many actively transcribed nascent mRNAs with the recruitment of export factors at nuclear pores and also contributes to transcriptional memory and genomic stability. We report the crystal structure of the Sac3-Thp1-Sem1 segment of Saccharomyces cerevisiae TREX-2 that interfaces with the gene expression machinery. Sac3-Thp1-Sem1 forms a previously uncharacterized PCI-domain complex characterized by the juxtaposition of Sac3 and Thp1 winged helix domains, forming a platform that mediates nucleic acid binding. Our structure-guided mutations support the idea that the Thp1-Sac3 interaction is an essential requirement for mRNA binding and for the coupling of transcription and processing to mRNP assembly and export. These results provide insight into how newly synthesized transcripts are efficiently transferred from TREX-2 to the principal mRNA export factor, and they reveal how Sem1 stabilizes PCI domain-containing proteins and promotes complex assembly.
DOI:doi:10.1038/nsmb.2235
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Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1038/nsmb.2235
 Volltext: https://www.nature.com/articles/nsmb.2235
 DOI: https://doi.org/10.1038/nsmb.2235
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1668060949
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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