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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Biswas, Siladitta [VerfasserIn]   i
 Adrian, Monica [VerfasserIn]   i
 Winkler, Manuel [VerfasserIn]   i
 Géraud, Cyrill [VerfasserIn]   i
Titel:Posttranslational proteolytic processing of Leda-1/Pianp involves cleavage by MMPs, ADAM10/17 and gamma-secretase
Verf.angabe:Siladitta Biswas, Monica Adrian, Jochen Weber, Konstantin Evdokimov, Manuel Winkler, Cyrill Géraud
E-Jahr:2016
Jahr:2 September 2016
Umfang:6 S.
Fussnoten:Gesehen am 31.07.2019 ; Available online 24 June 2016
Titel Quelle:Enthalten in: Biochemical and biophysical research communications
Ort Quelle:[Amsterdam] : Elsevier B.V., 1959
Jahr Quelle:2016
Band/Heft Quelle:477(2016), 4, Seite 661-666
ISSN Quelle:1090-2104
Abstract:Leda-1/Pianp is a type I transmembrane protein expressed by CNS cells, murine melanoma cell line B16F10 and rat liver sinusoidal endothelial cells. The early steps of posttranslational modifications of Leda-1/Pianp have been described to include glycosylation and processing by proprotein convertases. Here, we comprehensively characterized the subsequent steps of proteolytic processing of Leda-1/Pianp. For this purpose specific protease inhibitors and cell lines deficient in PS1, PS2, PS1/PS2 and ADAM10/17 were deployed. Leda-1/Pianp was cleaved at numerous cleavage sites within the N-terminal extracellular domain. The sheddases involved included MMPs and ADAM10/17. Ectodomain shedding yielded C-terminal fragments (CTF) of ∼15 kDa. The CTF was further processed by the γ (gamma)-secretase complex to generate the intracellular domain (ICD) of ∼10 kDa. Although PS1 was the dominant intramembrane protease, PS2 was also able to cleave Leda-1/Pianp in the absence of PS1. Thus, Leda-1/Pianp is constitutively processed by proprotein convertases, sheddases including MMPs and ADAM10/17 and intramembrane protease γ-secretase.
DOI:doi:10.1016/j.bbrc.2016.06.116
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2016.06.116
 Volltext: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0006291X16310348
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2016.06.116
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:ADAM
 Gamma secretase
 Immune regulation
 Nervous system
 Proteolysis
K10plus-PPN:1670340112
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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