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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Winter, Martin [VerfasserIn]   i
 Debus, Jürgen [VerfasserIn]   i
 Abdollahi, Amir [VerfasserIn]   i
 Schnölzer, Martina [VerfasserIn]   i
 Warnken, Uwe [VerfasserIn]   i
Titel:Synthetic phosphopeptides
Titelzusatz:from spike-in standards to affinity tools for protein-protein interaction studies
Verf.angabe:Martin Winter, Ramona Mayer, Uwe Warnken, Jürgen Debus, Amir Abdollahi, Martina Schnölzer
Jahr:2019
Jahr des Originals:2018
Umfang:5 S.
Fussnoten:Available online 28 December 2018 ; Gesehen am 19.09.2019
Titel Quelle:Enthalten in: Analytical biochemistry
Ort Quelle:San Diego, Calif. : Elsevier, 1960
Jahr Quelle:2019
Band/Heft Quelle:568(2019), Seite 73-77
ISSN Quelle:1096-0309
Abstract:Synthetic isotope labeled phosphopeptides are valuable tools for the quantification and validation of phosphoproteome data. Here, we report that the same set of phosphopeptides, which are used as spike-in standards, can be successfully applied for identification of stimulus specific protein-protein interactions mediated by the respective phosphorylation sites. As a proof-of-concept, binding of two γH2AX (pS139) phosphosite specific interaction partners, MDC1 and 53BP1, was confirmed and elevated binding affinity was revealed in response to ionizing radiation. Our strategy is generally applicable and enables multiplexed validation and functional analysis of phosphorylation sites offering great potential for the follow-up of phosphoproteome studies.
DOI:doi:10.1016/j.ab.2018.12.018
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Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1016/j.ab.2018.12.018
 Volltext: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0003269718312739
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.ab.2018.12.018
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Affinity pull-down
 Phosphoproteomics
 Post-translational modification analysis
 Protein-protein interactions
 Stable isotope labeling
 Synthetic phosphopeptides
K10plus-PPN:1677323019
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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