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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Hata, Shoji [VerfasserIn]   i
 Pastor Peidro, Ana [VerfasserIn]   i
 Panić, Marko [VerfasserIn]   i
 Liu, Peng [VerfasserIn]   i
 Atorino, Enrico [VerfasserIn]   i
 Jäkle, Ursula [VerfasserIn]   i
 Pereira, Gislene [VerfasserIn]   i
 Schiebel, Elmar [VerfasserIn]   i
Titel:The balance between KIFC3 and EG5 tetrameric kinesins controls the onset of mitotic spindle assembly
Verf.angabe:Shoji Hata, Ana Pastor Peidro, Marko Panic, Peng Liu, Enrico Atorino, Charlotta Funaya, Ursula Jäkle, Gislene Pereira and Elmar Schiebel
E-Jahr:2019
Jahr:02 September 2019
Umfang:14 S.
Fussnoten:Gesehen am 09.10.2019
Titel Quelle:Enthalten in: Nature cell biology
Ort Quelle:New York, NY : Nature America, 1999
Jahr Quelle:2019
Band/Heft Quelle:21(2019), 9, Seite 1138-1151
ISSN Quelle:1476-4679
Abstract:One of the first steps in mitotic spindle assembly is the dissolution of the centrosome linker followed by centrosome separation driven by EG5, a tetrameric plus-end-directed member of the kinesin-5 family. However, even in the absence of the centrosome linker, the two centrosomes are kept together by an ill-defined microtubule-dependent mechanism. Here we show that KIFC3, a minus-end-directed kinesin-14, provides microtubule-based centrosome cohesion. KIFC3 forms a homotetramer that pulls the two centrosomes together via a specific microtubule network. At mitotic onset, KIFC3 activity becomes the main driving force of centrosome cohesion to prevent premature spindle formation after linker dissolution as it counteracts the increasing EG5-driven pushing forces. KIFC3 is eventually inactivated by NEver in mitosis-related Kinase 2 (NEK2) to enable EG5-driven bipolar spindle assembly. We further show that persistent centrosome cohesion in mitosis leads to chromosome mis-segregation. Our findings reveal a mechanism of spindle assembly that is evolutionary conserved from yeast to humans.
DOI:doi:10.1038/s41556-019-0382-6
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.1038/s41556-019-0382-6
 Verlag: https://www.nature.com/articles/s41556-019-0382-6
 DOI: https://doi.org/10.1038/s41556-019-0382-6
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1678545619
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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