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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Bücher, Katharina Susanne [VerfasserIn]   i
 Yan, Hao [VerfasserIn]   i
 Creutznacher, Robert [VerfasserIn]   i
 Ruoff, Kerstin [VerfasserIn]   i
 Mallagaray, Alvaro [VerfasserIn]   i
 Grafmüller, Andrea [VerfasserIn]   i
 Dirks, Jan Sebastian [VerfasserIn]   i
 Kiliç, Turgay [VerfasserIn]   i
 Weickert, Sabrina [VerfasserIn]   i
 Rubailo, Anna [VerfasserIn]   i
 Drescher, Malte [VerfasserIn]   i
 Schmidt, Stephan [VerfasserIn]   i
 Hansman, Grant S. [VerfasserIn]   i
 Peters, Thomas [VerfasserIn]   i
 Uetrecht, Charlotte [VerfasserIn]   i
 Hartmann, Laura [VerfasserIn]   i
Titel:Fucose-functionalized precision glycomacromolecules targeting human norovirus capsid protein
Verf.angabe:Katharina Susanne Bücher, Hao Yan, Robert Creutznacher, Kerstin Ruoff, Alvaro Mallagaray, Andrea Grafmüller, Jan Sebastian Dirks, Turgay Kilic, Sabrina Weickert, Anna Rubailo, Malte Drescher, Stephan Schmidt, Grant Hansman, Thomas Peters, Charlotte Uetrecht, and Laura Hartmann
E-Jahr:2018
Jahr:August 2, 2018
Umfang:11 S.
Fussnoten:Gesehen am 24.10.2019
Titel Quelle:Enthalten in: Biomacromolecules
Ort Quelle:Columbus, Ohio : American Chemical Soc., 2000
Jahr Quelle:2018
Band/Heft Quelle:19(2018), 9, Seite 3714-3724
ISSN Quelle:1526-4602
Abstract:Norovirus infection is the major cause of nonbacterial gastroenteritis in humans and has been the subject of numerous studies investigating the virus’s biophysical properties and biochemical function with the aim of deriving novel and highly potent entry inhibitors to prevent infection. Recently, it has been shown that the protruding P domain dimer (P-dimer) of a GII.10 Norovirus strain exhibits two new binding sites for l-fucose in addition to the canonical binding sites. Thus, these sites provide a novel target for the design of multivalent fucose ligands as entry inhibitors of norovirus infections. In this current study, a first generation of multivalent fucose-functionalized glycomacromolecules was synthesized and applied as model structures to investigate the potential targeting of fucose binding sites in human norovirus P-dimer. Following previously established solid phase polymer synthesis, eight precision glycomacromolecules varying in number and position of fucose ligands along an oligo(amidoamine) backbone were obtained and then used in a series of binding studies applying native MS, NMR, and X-ray crystallography. We observed only one fucose per glycomacromolecule binding to one P-dimer resulting in similar binding affinities for all fucose-functionalized glycomacromolecules, which based on our current findings we attribute to the overall size of macromolecular ligands and possibly to steric hindrance.
DOI:doi:10.1021/acs.biomac.8b00829
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.1021/acs.biomac.8b00829
 DOI: https://doi.org/10.1021/acs.biomac.8b00829
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1679763016
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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