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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Dederer, Verena [VerfasserIn]   i
 Khmelinskii, Anton [VerfasserIn]   i
 Huhn, Anna Gesine [VerfasserIn]   i
 Okreglak, Voytek [VerfasserIn]   i
 Knop, Michael [VerfasserIn]   i
 Lemberg, Marius [VerfasserIn]   i
Titel:Cooperation of mitochondrial and ER factors in quality control of tail-anchored proteins
Verf.angabe:Verena Dederer, Anton Khmelinskii, Anna Gesine Huhn, Voytek Okreglak, Michael Knop, Marius K Lemberg
E-Jahr:2019
Jahr:07 June 2019
Umfang:23 S.
Fussnoten:Published: 07 June 2019 ; Gesehen am 23.01.2020
Titel Quelle:Enthalten in: eLife
Ort Quelle:Cambridge : eLife Sciences Publications, 2012
Jahr Quelle:2019
Band/Heft Quelle:8(2019) Artikel-Nummer e45506, 23 Seiten
ISSN Quelle:2050-084X
Abstract:Tail-anchored (TA) proteins insert post-translationally into the endoplasmic reticulum (ER), the outer mitochondrial membrane (OMM) and peroxisomes. Whereas the GET pathway controls ER-targeting, no dedicated factors are known for OMM insertion, posing the question of how accuracy is achieved. The mitochondrial AAA-ATPase Msp1 removes mislocalized TA proteins from the OMM, but it is unclear, how Msp1 clients are targeted for degradation. Here we screened for factors involved in degradation of TA proteins mislocalized to mitochondria. We show that the ER-associated degradation (ERAD) E3 ubiquitin ligase Doa10 controls cytoplasmic level of Msp1 clients. Furthermore, we identified the uncharacterized OMM protein Fmp32 and the ectopically expressed subunit of the ER-mitochondria encounter structure (ERMES) complex Gem1 as native clients for Msp1 and Doa10. We propose that productive localization of TA proteins to the OMM is ensured by complex assembly, while orphan subunits are extracted by Msp1 and eventually degraded by Doa10.
DOI:doi:10.7554/eLife.45506
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.7554/eLife.45506
 Verlag: https://doi.org/10.7554/eLife.45506
 DOI: https://doi.org/10.7554/eLife.45506
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:AAA-ATPase Msp1
 E3 ubiquitin protein ligase Doa10
 endoplasmic reticulum-associated degradation
 mitochondrial protein homeostasis
 orphan protein complex subunit
K10plus-PPN:1688159541
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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