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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Lee, Changhan [VerfasserIn]   i
 Franke, Kamila B. [VerfasserIn]   i
 Bukau, Bernd [VerfasserIn]   i
 Mogk, Axel [VerfasserIn]   i
Titel:Stand-alone ClpG disaggregase confers superior heat tolerance to bacteria
Verf.angabe:Changhan Lee, Kamila B. Franke, Shady Mansour Kamal, Hyunhee Kim, Heinrich Lünsdorf, Jasmin Jäger, Manfred Nimtz, Janja Trček, Lothar Jänsch, Bernd Bukau, Axel Mogk, and Ute Römling
Jahr:2018
Jahr des Originals:2017
Umfang:10 S.
Fussnoten:first published December 20, 2017 ; Gesehen am 25.02.2020
Titel Quelle:Enthalten in: National Academy of Sciences (Washington, DC)Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
Ort Quelle:Washington, DC : National Acad. of Sciences, 1915
Jahr Quelle:2018
Band/Heft Quelle:115(2018), 2, Seite E273-E282
ISSN Quelle:1091-6490
Abstract:AAA+ disaggregases solubilize aggregated proteins and confer heat tolerance to cells. Their disaggregation activities crucially depend on partner proteins, which target the AAA+ disaggregases to protein aggregates while concurrently stimulating their ATPase activities. Here, we report on two potent ClpG disaggregase homologs acquired through horizontal gene transfer by the species Pseudomonas aeruginosa and subsequently abundant P. aeruginosa clone C. ClpG exhibits high, stand-alone disaggregation potential without involving any partner cooperation. Specific molecular features, including high basal ATPase activity, a unique aggregate binding domain, and almost exclusive expression in stationary phase distinguish ClpG from other AAA+ disaggregases. Consequently, ClpG largely contributes to heat tolerance of P. aeruginosa primarily in stationary phase and boosts heat resistance 100-fold when expressed in Escherichia coli. This qualifies ClpG as a potential persistence and virulence factor in P. aeruginosa.
DOI:doi:10.1073/pnas.1712051115
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.1073/pnas.1712051115
 Verlag: https://www.pnas.org/content/115/2/E273
 DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.1712051115
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:AAA+ protein
 heat tolerance
 Hsp100
 mobile genetic element
 protein disaggregation
K10plus-PPN:1690929812
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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