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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Öztürk, Mehmet Ali [VerfasserIn]   i
 Cojocaru, Vlad [VerfasserIn]   i
 Wade, Rebecca C. [VerfasserIn]   i
Titel:Dependence of chromatosome structure on Linker histone sequence and posttranslational modification
Verf.angabe:Mehmet Ali Öztürk, Vlad Cojocaru, Rebecca C. Wade
E-Jahr:2018
Jahr:May 22, 2018
Umfang:13 S.
Fussnoten:Gesehen am 10.03.2020
Titel Quelle:Enthalten in: Biophysical journal
Ort Quelle:Cambridge, Mass. : Cell Press, 1960
Jahr Quelle:2018
Band/Heft Quelle:114(2018), 10, Seite 2363-2375
ISSN Quelle:1542-0086
Abstract:Linker histone (LH) proteins play a key role in higher-order structuring of chromatin for the packing of DNA in eukaryotic cells and in the regulation of genomic function. The common fruit fly (Drosophila melanogaster) has a single somatic isoform of the LH (H1). It is thus a useful model organism for investigating the effects of the LH on nucleosome compaction and the structure of the chromatosome, the complex formed by binding of an LH to a nucleosome. The structural and mechanistic details of how LH proteins bind to nucleosomes are debated. Here, we apply Brownian dynamics simulations to compare the nucleosome binding of the globular domain of D. melanogaster H1 (gH1) and the corresponding chicken (Gallus gallus) LH isoform, gH5, to identify residues in the LH that critically affect the structure of the chromatosome. Moreover, we investigate the effects of posttranslational modifications on the gH1 binding mode. We find that certain single-point mutations and posttranslational modifications of the LH proteins can significantly affect chromatosome structure. These findings indicate that even subtle differences in LH sequence can significantly shift the chromatosome structural ensemble and thus have implications for chromatin structure and transcriptional regulation.
DOI:doi:10.1016/j.bpj.2018.04.034
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Volltext: https://doi.org/10.1016/j.bpj.2018.04.034
 Volltext: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0006349518305289
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.bpj.2018.04.034
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1692195328
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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