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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Mateus, André [VerfasserIn]   i
 Bobonis, Jacob [VerfasserIn]   i
 Kurzawa, Nils [VerfasserIn]   i
 Stein, Frank [VerfasserIn]   i
 Helm, Dominic [VerfasserIn]   i
 Hevler, Johannes [VerfasserIn]   i
 Typas, Athanasios [VerfasserIn]   i
 Savitski, Mikhail M. [VerfasserIn]   i
Titel:Thermal proteome profiling in bacteria
Titelzusatz:probing protein state in vivo
Verf.angabe:André Mateus, Jacob Bobonis, Nils Kurzawa, Frank Stein, Dominic Helm, Johannes Hevler, Athanasios Typas & Mikhail M Savitski
E-Jahr:2018
Jahr:24 July 2018
Fussnoten:Gesehen am 21.04.2020
Titel Quelle:Enthalten in: Molecular systems biology
Ort Quelle:[London] : Nature Publishing Group UK, 2005
Jahr Quelle:2018
Band/Heft Quelle:14(2018,7) Artikel-Nummer e8242, 15 Seiten
ISSN Quelle:1744-4292
Abstract:Increasing antibiotic resistance urges for new technologies for studying microbes and antimicrobial mechanism of action. We adapted thermal proteome profiling (TPP) to probe the thermostability of Escherichia coli proteins in vivo. E. coli had a more thermostable proteome than human cells, with protein thermostability depending on subcellular location - forming a high-to-low gradient from the cell surface to the cytoplasm. While subunits of protein complexes residing in one compartment melted similarly, protein complexes spanning compartments often had their subunits melting in a location-wise manner. Monitoring the E. coli meltome and proteome at different growth phases captured changes in metabolism. Cells lacking TolC, a component of multiple efflux pumps, exhibited major physiological changes, including differential thermostability and levels of its interaction partners, signaling cascades, and periplasmic quality control. Finally, we combined in vitro and in vivo TPP to identify targets of known antimicrobial drugs and to map their downstream effects. In conclusion, we demonstrate that TPP can be used in bacteria to probe protein complex architecture, metabolic pathways, and intracellular drug target engagement.
DOI:doi:10.15252/msb.20188242
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.15252/msb.20188242
 Volltext: https://www.embopress.org/doi/full/10.15252/msb.20188242
 DOI: https://doi.org/10.15252/msb.20188242
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Escherichia coli
 metabolic pathways
 protein complexes
 target engagement
 thermal proteome profiling
K10plus-PPN:169532966X
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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