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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Kornprobst, Markus [VerfasserIn]   i
 Turk, Martin [VerfasserIn]   i
 Kellner, Nikola [VerfasserIn]   i
 Cheng, Jingdong [VerfasserIn]   i
 Flemming, Dirk [VerfasserIn]   i
 Koš-Braun, Isabelle C. [VerfasserIn]   i
 Koš, Martin [VerfasserIn]   i
 Thoms, Matthias [VerfasserIn]   i
 Berninghausen, Otto [VerfasserIn]   i
 Beckmann, Roland [VerfasserIn]   i
 Hurt, Ed [VerfasserIn]   i
Titel:Architecture of the 90S pre-ribosome
Titelzusatz:a structural view on the birth of the eukaryotic ribosome
Verf.angabe:Markus Kornprobst, Martin Turk, Nikola Kellner, Jingdong Cheng, Dirk Flemming, Isabelle Koš-Braun, Martin Koš, Matthias Thoms, Otto Berninghausen, Roland Beckmann, and Ed Hurt
E-Jahr:2016
Jahr:14 July 2016
Umfang:14 S.
Fussnoten:Gesehen am 19.05.2020
Titel Quelle:Enthalten in: Cell
Ort Quelle:[Cambridge, Mass.] : Cell Press, 1974
Jahr Quelle:2016
Band/Heft Quelle:166(2016), 2, Seite 380-393
ISSN Quelle:1097-4172
Abstract:The 90S pre-ribosome is an early biogenesis intermediate formed during co-transcriptional ribosome formation, composed of ∼70 assembly factors and several small nucleolar RNAs (snoRNAs) that associate with nascent pre-rRNA. We report the cryo-EM structure of the Chaetomium thermophilum 90S pre-ribosome, revealing how a network of biogenesis factors including 19 β-propellers and large α-solenoid proteins engulfs the pre-rRNA. Within the 90S pre-ribosome, we identify the UTP-A, UTP-B, Mpp10-Imp3-Imp4, Bms1-Rcl1, and U3 snoRNP modules, which are organized around 5′-ETS and partially folded 18S rRNA. The U3 snoRNP is strategically positioned at the center of the 90S particle to perform its multiple tasks during pre-rRNA folding and processing. The architecture of the elusive 90S pre-ribosome gives unprecedented structural insight into the early steps of pre-rRNA maturation. Nascent rRNA that is co-transcriptionally folded and given a particular shape by encapsulation within a dedicated mold-like structure is reminiscent of how polypeptides use chaperone chambers for their protein folding.
DOI:doi:10.1016/j.cell.2016.06.014
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Volltext: https://doi.org/10.1016/j.cell.2016.06.014
 Volltext: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0092867416307437
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.cell.2016.06.014
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1698560184
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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