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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Kozma, Eszter [VerfasserIn]   i
 Nikić, Ivana [VerfasserIn]   i
 Varga, Balázs R. [VerfasserIn]   i
 Aramburu, Iker Valle [VerfasserIn]   i
 Kang, Jun Hee [VerfasserIn]   i
 Fackler, Oliver Till [VerfasserIn]   i
 Lemke, Edward A. [VerfasserIn]   i
 Kele, Péter [VerfasserIn]   i
Titel:Hydrophilic trans-cyclooctenylated noncanonical amino acids for fast intracellular protein labeling
Verf.angabe:Eszter Kozma, Ivana Nikić, Balázs R. Varga, Iker Valle Aramburu, Jun Hee Kang, Oliver T. Fackler, Edward A. Lemke, and Péter Kele
E-Jahr:2016
Jahr:25 May 2016
Umfang:7 S.
Fussnoten:Gesehen am 25.05.2020
Titel Quelle:Enthalten in: ChemBioChem
Ort Quelle:Weinheim : Wiley-VCH, 2000
Jahr Quelle:2016
Band/Heft Quelle:17(2016), 16, Seite 1518-1524
ISSN Quelle:1439-7633
Abstract:Abstract Introduction of bioorthogonal functionalities (e.g., trans-cyclooctene-TCO) into a protein of interest by site-specific genetic encoding of non-canonical amino acids (ncAAs) creates uniquely targetable platforms for fluorescent labeling schemes in combination with tetrazine-functionalized dyes. However, fluorescent labeling of an intracellular protein is usually compromised by high background, arising from the hydrophobicity of ncAAs; this is typically compensated for by hours-long washout to remove excess ncAAs from the cellular interior. To overcome these problems, we designed, synthesized, and tested new, hydrophilic TCO-ncAAs. One derivative, DOTCO-lysine was genetically incorporated into proteins with good yield. The increased hydrophilicity shortened the excess ncAA washout time from hours to minutes, thus permitting rapid labeling and subsequent fluorescence microscopy.
DOI:doi:10.1002/cbic.201600284
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Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1002/cbic.201600284
 Volltext: https://chemistry-europe.onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/cbic.201600284
 DOI: https://doi.org/10.1002/cbic.201600284
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:amino acids
 click chemistry
 fluorescence
 hydrophilicity
 protein engineering
K10plus-PPN:1698758049
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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