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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Boon, Kum-Loong [VerfasserIn]   i
 Pearson, Michael David [VerfasserIn]   i
 Koš, Martin [VerfasserIn]   i
Titel:Self-association of trimethylguanosine synthase Tgs1 is required for efficient snRNA/snoRNA trimethylation and pre-rRNA processing
Verf.angabe:Kum-Loong Boon, Michael David Pearson & Martin Koš
E-Jahr:2015
Jahr:15 June 2015
Fussnoten:Gesehen am 27.05.2020
Titel Quelle:Enthalten in: Scientific reports
Ort Quelle:[London] : Macmillan Publishers Limited, part of Springer Nature, 2011
Jahr Quelle:2015
Band/Heft Quelle:5(2015) Artikel-Nummer 11282, 12 Seiten
ISSN Quelle:2045-2322
Abstract:Trimethylguanosine Synthase catalyses transfer of two methyl groups to the m7G cap of RNA polymerase II transcribed snRNAs, snoRNAs and telomerase RNA TLC1 to form a 2,2,7-trimethylguanosine cap. While in vitro studies indicate that Tgs1 functions as a monomer and the dimethylation of m7G caps is not a processive reaction, partially methylated sn(o)RNAs are typically not detected in living cells. Here we show that both yeast and human Tgs1p possess a conserved self-association property located at the N-terminus. A disruption of Tgs1 self-association led to a strong reduction of sn(o)RNA trimethylation as well as reduced nucleolar enrichment of Tgs1. Self-association of Tgs1p and its catalytic activity were also prerequisite to bypass the requirement for its accessory factor Swm2p for efficient pre-rRNA processing and snRNA trimethylation. The ability to self-associate might enable Tgs1 to efficiently dimethylate the caps of the targeted RNAs in vivo.
DOI:doi:10.1038/srep11282
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Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1038/srep11282
 Volltext: https://www.nature.com/articles/srep11282
 DOI: https://doi.org/10.1038/srep11282
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1698883080
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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