Navigation überspringen
Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

Verfügbarkeit
Standort: ---
Exemplare: ---
heiBIB
 Online-Ressource
Verfasst von:Sommer, Stefanie [VerfasserIn]   i
 Ritterhoff, Tobias [VerfasserIn]   i
 Melchior, Frauke [VerfasserIn]   i
 Mootz, Henning D. [VerfasserIn]   i
Titel:A stable chemical SUMO1-Ubc9 conjugate specifically binds as a thioester mimic to the RanBP2-E3 ligase complex
Verf.angabe:Stefanie Sommer, Tobias Ritterhoff, Frauke Melchior, and Henning D. Mootz
E-Jahr:2015
Jahr:April 27, 2015
Umfang:7 S.
Fussnoten:Gesehen am 19.06.2020
Titel Quelle:Enthalten in: ChemBioChem
Ort Quelle:Weinheim : Wiley-VCH, 2000
Jahr Quelle:2015
Band/Heft Quelle:16(2015), 8, Seite 1183-1189
ISSN Quelle:1439-7633
Abstract:Abstract Ubiquitin and ubiquitin-like (Ubl) modifiers such as SUMO are conjugated to substrate proteins by E1, E2, and E3 enzymes. In the presence of an E3 ligase, the E2?Ubl thioester intermediate becomes highly activated and is prone to chemical decomposition, thus making biochemical and structural studies difficult. Here we explored a stable chemical conjugate of the E2 enzyme from the SUMO pathway, Ubc9, with its modifier SUMO1 as a structural analogue of the Ubc9?SUMO1 thioester intermediate, by introducing a triazole linkage by biorthogonal click chemistry. The chemical conjugate proved stable against proteolytic cleavage, in contrast to a Ubc9?SUMO1 isopeptide analogue obtained by auto-SUMOylation. Triazole-linked Ubc9?SUMO1 bound specifically to the preassembled E3 ligase complex RanBP2/RanGAP1*SUMO1/Ubc9, thus suggesting that it is a suitable thioester mimic. We anticipate interesting prospects for its use as a research tool to study protein complexes involving E2 and E3 enzymes.
DOI:doi:10.1002/cbic.201500011
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1002/cbic.201500011
 Volltext: https://chemistry-europe.onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/cbic.201500011
 DOI: https://doi.org/10.1002/cbic.201500011
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:biological activity
 click chemistry
 enzyme catalysis
 post-translational modifications
 SUMO
 ubiquitin
K10plus-PPN:1701118149
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

Permanenter Link auf diesen Titel (bookmarkfähig):  https://katalog.ub.uni-heidelberg.de/titel/68589127   QR-Code
zum Seitenanfang