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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Knopf, Julia Daniela [VerfasserIn]   i
 Landscheidt, Nina [VerfasserIn]   i
 Pegg, Cassandra L. [VerfasserIn]   i
 Schulz, Benjamin L. [VerfasserIn]   i
 Kühnle, Nathalie [VerfasserIn]   i
 Chao, Chao-Wei [VerfasserIn]   i
 Huck, Simon [VerfasserIn]   i
 Lemberg, Marius [VerfasserIn]   i
Titel:Intramembrane protease RHBDL4 cleaves oligosaccharyltransferase subunits to target them for ER-associated degradation
Verf.angabe:Julia D. Knopf, Nina Landscheidt, Cassandra L. Pegg, Benjamin L. Schulz, Nathalie Kühnle, Chao-Wei Chao, Simon Huck and Marius K. Lemberg
E-Jahr:2020
Jahr:26 March 2020
Umfang:16 S.
Fussnoten:Gesehen am 24.06.2020
Titel Quelle:Enthalten in: Journal of cell science
Ort Quelle:Cambridge : Company of Biologists Limited, 1853
Jahr Quelle:2020
Band/Heft Quelle:133(2020,6) Artikel-Nummer jcs.243790, 16 Seiten
ISSN Quelle:1477-9137
Abstract:The endoplasmic reticulum (ER)-resident intramembrane rhomboid protease RHBDL4 generates metastable protein fragments and together with the ER-associated degradation (ERAD) machinery provides a clearance mechanism for aberrant and surplus proteins. However, the endogenous substrate spectrum and with that the role of RHBDL4 in physiological ERAD is mainly unknown. Here, we use a substrate trapping approach in combination with quantitative proteomics to identify physiological RHBDL4 substrates. This revealed oligosaccharyltransferase (OST) complex subunits such as the catalytic active subunit STT3A as substrates for the RHBDL4-dependent ERAD pathway. RHBDL4-catalysed cleavage inactivates OST subunits by triggering dislocation into the cytoplasm and subsequent proteasomal degradation. RHBDL4 thereby controls the abundance and activity of OST, suggesting a novel link between the ERAD machinery and glycosylation tuning.
DOI:doi:10.1242/jcs.243790
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Volltext ; Verlag: http://dx.doi.org/10.1242/jcs.243790
 Volltext: https://jcs.biologists.org/content/133/6/jcs243790
 DOI: https://doi.org/10.1242/jcs.243790
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1702034534
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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