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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Pausch, Patrick [VerfasserIn]   i
 Singh, Ujjwala [VerfasserIn]   i
 Ahmed, Yasar Luqman [VerfasserIn]   i
 Pillet, Benjamin [VerfasserIn]   i
 Murat, Guillaume [VerfasserIn]   i
 Altegoer, Florian [VerfasserIn]   i
 Stier, Gunter [VerfasserIn]   i
 Thoms, Matthias [VerfasserIn]   i
 Hurt, Ed [VerfasserIn]   i
 Sinning, Irmgard [VerfasserIn]   i
 Bange, Gert [VerfasserIn]   i
 Kressler, Dieter [VerfasserIn]   i
Titel:Co-translational capturing of nascent ribosomal proteins by their dedicated chaperones
Verf.angabe:Patrick Pausch, Ujjwala Singh, Yasar Luqman Ahmed, Benjamin Pillet, Guillaume Murat, Florian Altegoer, Gunter Stier, Matthias Thoms, Ed Hurt, Irmgard Sinning, Gert Bange & Dieter Kressler
E-Jahr:2015
Jahr:26 Jun 2015
Umfang:15 S.
Teil:volume:6
 year:2015
 extent:15
Fussnoten:Gesehen am 01.07.2020
Titel Quelle:Enthalten in: Nature Communications
Ort Quelle:[London] : Nature Publishing Group UK, 2010
Jahr Quelle:2015
Band/Heft Quelle:6(2015) Artikel-Nummer 7494, 15 Seiten
ISSN Quelle:2041-1723
Abstract:Exponentially growing yeast cells produce every minute >160,000 ribosomal proteins. Owing to their difficult physicochemical properties, the synthesis of assembly-competent ribosomal proteins represents a major challenge. Recent evidence highlights that dedicated chaperone proteins recognize the N-terminal regions of ribosomal proteins and promote their soluble expression and delivery to the assembly site. Here we explore the intuitive possibility that ribosomal proteins are captured by dedicated chaperones in a co-translational manner. Affinity purification of four chaperones (Rrb1, Syo1, Sqt1 and Yar1) selectively enriched the mRNAs encoding their specific ribosomal protein clients (Rpl3, Rpl5, Rpl10 and Rps3). X-ray crystallography reveals how the N-terminal, rRNA-binding residues of Rpl10 are shielded by Sqt1’s WD-repeat β-propeller, providing mechanistic insight into the incorporation of Rpl10 into pre-60S subunits. Co-translational capturing of nascent ribosomal proteins by dedicated chaperones constitutes an elegant mechanism to prevent unspecific interactions and aggregation of ribosomal proteins on their road to incorporation.
DOI:doi:10.1038/ncomms8494
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1038/ncomms8494
 Volltext: https://www.nature.com/articles/ncomms8494
 DOI: https://doi.org/10.1038/ncomms8494
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1703018753
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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