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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Standort: ---
Exemplare: ---
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 Online-Ressource
Verfasst von:Leidig, Christoph [VerfasserIn]   i
 Thoms, Matthias [VerfasserIn]   i
 Holdermann, Iris Valerie [VerfasserIn]   i
 Bradatsch, Bettina [VerfasserIn]   i
 Berninghausen, Otto [VerfasserIn]   i
 Bange, Gert [VerfasserIn]   i
 Sinning, Irmgard [VerfasserIn]   i
 Hurt, Ed [VerfasserIn]   i
 Beckmann, Roland [VerfasserIn]   i
Titel:60S ribosome biogenesis requires rotation of the 5S ribonucleoprotein particle
Verf.angabe:Christoph Leidig, Matthias Thoms, Iris Holdermann, Bettina Bradatsch, Otto Berninghausen, Gert Bange, Irmgard Sinning, Ed Hurt, & Roland Beckmann
E-Jahr:2014
Jahr:24 March 2014
Umfang:8 S.
Fussnoten:Gesehen am 13.08.2020
Titel Quelle:Enthalten in: Nature Communications
Ort Quelle:[London] : Nature Publishing Group UK, 2010
Jahr Quelle:2014
Band/Heft Quelle:5(2014), Artikel-ID 3491, Seite 1-8
ISSN Quelle:2041-1723
Abstract:During eukaryotic ribosome biogenesis, nascent ribosomal RNA (rRNA) forms pre-ribosomal particles containing ribosomal proteins and assembly factors. Subsequently, these immature rRNAs are processed and remodelled. Little is known about the premature assembly states of rRNAs and their structural rearrangement during ribosome biogenesis. Using cryo-EM we characterize a pre-60S particle, where the 5S rRNA and its associated ribosomal proteins L18 and L5 (5S ribonucleoprotein (RNP)) are rotated by almost 180° when compared with the mature subunit. Consequently, neighbouring 25S rRNA helices that protrude from the base of the central protuberance are deformed. This altered topology is stabilized by nearby assembly factors (Rsa4 and Nog1), which were identified by fitting their three-dimensional structures into the cryo-EM density. We suggest that the 5S RNP performs a semicircular movement during 60S biogenesis to adopt its final position, fulfilling a chaperone-like function in guiding the flanking 25S rRNA helices of the central protuberance to their final topology.
DOI:doi:10.1038/ncomms4491
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Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1038/ncomms4491
 Volltext: https://www.nature.com/articles/ncomms4491
 DOI: https://doi.org/10.1038/ncomms4491
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1726987078
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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