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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Gumiero, Andrea [VerfasserIn]   i
 Conz, Charlotte [VerfasserIn]   i
 Valentín Gesé, Genís [VerfasserIn]   i
 Zhang, Ying [VerfasserIn]   i
 Weyer, Felix Alexander [VerfasserIn]   i
 Lapouge, Karine [VerfasserIn]   i
 Kappes, Julia [VerfasserIn]   i
 von Plehwe, Ulrike [VerfasserIn]   i
 Schermann, Géza [VerfasserIn]   i
 Fitzke, Edith [VerfasserIn]   i
 Wölfle, Tina [VerfasserIn]   i
 Fischer, Tamás [VerfasserIn]   i
 Rospert, Sabine [VerfasserIn]   i
 Sinning, Irmgard [VerfasserIn]   i
Titel:Interaction of the cotranslational Hsp70 Ssb with ribosomal proteins and rRNA depends on its lid domain
Verf.angabe:Andrea Gumiero, Charlotte Conz, Genís Valentín Gesé, Ying Zhang, Felix Alexander Weyer, Karine Lapouge, Julia Kappes, Ulrike von Plehwe, Géza Schermann, Edith Fitzke, Tina Wölfle, Tamás Fischer, Sabine Rospert and Irmgard Sinning
E-Jahr:2016
Jahr:24 Nov 2016
Umfang:12 S.
Teil:volume:7
 year:2016
 elocationid:13563
 extent:12
Fussnoten:Gesehen am 27.08.2020
Titel Quelle:Enthalten in: Nature Communications
Ort Quelle:[London] : Nature Publishing Group UK, 2010
Jahr Quelle:2016
Band/Heft Quelle:7(2016), Artikel-ID 13563
ISSN Quelle:2041-1723
Abstract:Cotranslational chaperones assist in de novo folding of nascent polypeptides in all organisms. In yeast, the heterodimeric ribosome-associated complex (RAC) forms a unique chaperone triad with the Hsp70 homologue Ssb. We report the X-ray structure of full length Ssb in the ATP-bound open conformation at 2.6 Å resolution and identify a positively charged region in the α-helical lid domain (SBDα), which is present in all members of the Ssb-subfamily of Hsp70s. Mutational analysis demonstrates that this region is strictly required for ribosome binding. Crosslinking shows that Ssb binds close to the tunnel exit via contacts with both, ribosomal proteins and rRNA, and that specific contacts can be correlated with switching between the open (ATP-bound) and closed (ADP-bound) conformation. Taken together, our data reveal how Ssb dynamics on the ribosome allows for the efficient interaction with nascent chains upon RAC-mediated activation of ATP hydrolysis.
DOI:doi:10.1038/ncomms13563
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Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1038/ncomms13563
 Volltext: https://www.nature.com/articles/ncomms13563
 DOI: https://doi.org/10.1038/ncomms13563
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:172792391X
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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