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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Gerl, Mathias [VerfasserIn]   i
 Sachsenheimer, Timo [VerfasserIn]   i
 Grzybek, Michał [VerfasserIn]   i
 Coskun, Ünal [VerfasserIn]   i
 Wieland, Felix T. [VerfasserIn]   i
 Brügger, Britta [VerfasserIn]   i
Titel:Analysis of transmembrane domains and lipid modified peptides with matrix-assisted laser desorption ionization-time-of-flight mass spectrometry
Verf.angabe:Mathias J. Gerl, Timo Sachsenheimer, Michał Grzybek, Ünal Coskun, Felix T. Wieland, and Britta Brügger
E-Jahr:2014
Jahr:March 14, 2014
Umfang:5 S.
Fussnoten:Gesehen am 01.09.2020
Titel Quelle:Enthalten in: Analytical chemistry
Ort Quelle:Columbus, Ohio : American Chemical Society, 1947
Jahr Quelle:2014
Band/Heft Quelle:86(2014), 8, Seite 3722-3726
ISSN Quelle:1520-6882
Abstract:Protein-lipid interactions within the membrane are difficult to detect with mass spectrometry because of the hydrophobicity of tryptic cleavage peptides on the one hand and the noncovalent nature of the protein-lipid interaction on the other hand. Here we describe a proof-of-principle method capable of resolving hydrophobic and acylated (e.g., myristoylated) peptides by optimizing the steps in a mass spectrometric workflow. We then use this optimized workflow to detect a protein-lipid interaction in vitro within the hydrophobic phase of the membrane that is preserved via a covalent cross-link using a photoactivatable lipid. This approach can also be used to map the site of a protein-lipid interaction as we identify the peptide in contact with the fatty acid part of ceramide in the START domain of the CERT protein.
DOI:doi:10.1021/ac500446z
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.1021/ac500446z
 DOI: https://doi.org/10.1021/ac500446z
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1728113784
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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