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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Horn, Annemarie [VerfasserIn]   i
 Hennig, Janosch [VerfasserIn]   i
 Ahmed, Yasar Luqman [VerfasserIn]   i
 Stier, Gunter [VerfasserIn]   i
 Wild, Klemens [VerfasserIn]   i
 Sattler, Michael [VerfasserIn]   i
 Sinning, Irmgard [VerfasserIn]   i
Titel:Structural basis for cpSRP43 chromodomain selectivity and dynamics in Alb3 insertase interaction
Verf.angabe:Annemarie Horn, Janosch Hennig, Yasar L. Ahmed, Gunter Stier, Klemens Wild, Michael Sattler, Irmgard Sinning
E-Jahr:2015
Jahr:16 Nov 2015
Umfang:11 S.
Teil:volume:6
 year:2015
 elocationid:8875
 extent:11
Fussnoten:Gesehen am 14.09.2020
Titel Quelle:Enthalten in: Nature Communications
Ort Quelle:[London] : Nature Publishing Group UK, 2010
Jahr Quelle:2015
Band/Heft Quelle:6(2015), Artikel-ID 8875
ISSN Quelle:2041-1723
Abstract:Canonical membrane protein biogenesis requires co-translational delivery of ribosome-associated proteins to the Sec translocase and depends on the signal recognition particle (SRP) and its receptor (SR). In contrast, high-throughput delivery of abundant light-harvesting chlorophyll a,b-binding proteins (LHCPs) in chloroplasts to the Alb3 insertase occurs post-translationally via a soluble transit complex including the cpSRP43/cpSRP54 heterodimer (cpSRP). Here we describe the molecular mechanisms of tethering cpSRP to the Alb3 insertase by specific interaction of cpSRP43 chromodomain 3 with a linear motif in the Alb3 C-terminal tail. Combining NMR spectroscopy, X-ray crystallography and biochemical analyses, we dissect the structural basis for selectivity of chromodomains 2 and 3 for their respective ligands cpSRP54 and Alb3, respectively. Negative cooperativity in ligand binding can be explained by dynamics in the chromodomain interface. Our study provides a model for membrane recruitment of the transit complex and may serve as a prototype for a functional gain by the tandem arrangement of chromodomains.
DOI:doi:10.1038/ncomms9875
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Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1038/ncomms9875
 Volltext: https://www.nature.com/articles/ncomms9875
 DOI: https://doi.org/10.1038/ncomms9875
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1731791518
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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