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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Calviño, Fabiola R. [VerfasserIn]   i
 Kharde, Satyavati [VerfasserIn]   i
 Ori, Alessandro [VerfasserIn]   i
 Hendricks, Astrid [VerfasserIn]   i
 Wild, Klemens [VerfasserIn]   i
 Kressler, Dieter [VerfasserIn]   i
 Bange, Gert [VerfasserIn]   i
 Hurt, Ed [VerfasserIn]   i
 Beck, Martin [VerfasserIn]   i
 Sinning, Irmgard [VerfasserIn]   i
Titel:Symportin 1 chaperones 5S RNP assembly during ribosome biogenesis by occupying an essential rRNA-binding site
Verf.angabe:Fabiola R. Calviño, Satyavati Kharde, Alessandro Ori, Astrid Hendricks, Klemens Wild, Dieter Kressler, Gert Bange, Ed Hurt, Martin Beck, Irmgard Sinning
E-Jahr:2015
Jahr:07 April 2015
Umfang:8 S.
Teil:volume:6
 year:2015
 elocationid:6510
 pages:1-8
 extent:8
Fussnoten:Gesehen am 03.11.2020
Titel Quelle:Enthalten in: Nature Communications
Ort Quelle:[London] : Nature Publishing Group UK, 2010
Jahr Quelle:2015
Band/Heft Quelle:6(2015), Artikel-ID 6510, Seite 1-8
ISSN Quelle:2041-1723
Abstract:During 60S biogenesis, mature 5S RNP consisting of 5S RNA, RpL5 and RpL11, assembles into a pre-60S particle, where docking relies on RpL11 interacting with helix 84 (H84) of the 25S RNA. How 5S RNP is assembled for recruitment into the pre-60S is not known. Here we report the crystal structure of a ternary symportin Syo1-RpL5-N-RpL11 complex and provide biochemical and structural insights into 5S RNP assembly. Syo1 guards the 25S RNA-binding surface on RpL11 and competes with H84 for binding. Pull-down experiments show that H84 releases RpL11 from the ternary complex, but not in the presence of 5S RNA. Crosslinking mass spectrometry visualizes structural rearrangements on incorporation of 5S RNA into the Syo1-RpL5-RpL11 complex supporting the formation of a pre-5S RNP. Our data underline the dual role of Syo1 in ribosomal protein transport and as an assembly platform for 5S RNP.
DOI:doi:10.1038/ncomms7510
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Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1038/ncomms7510
 Volltext: https://www.nature.com/articles/ncomms7510
 DOI: https://doi.org/10.1038/ncomms7510
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1737598280
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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