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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:McDowell, Melanie [VerfasserIn]   i
 Heimes, Michael [VerfasserIn]   i
 Fiorentino, Francesco [VerfasserIn]   i
 Mehmood, Shahid [VerfasserIn]   i
 Farkas, Ákos [VerfasserIn]   i
 Coy-Vergara, Javier [VerfasserIn]   i
 Wu, Di [VerfasserIn]   i
 Bolla, Jani Reddy [VerfasserIn]   i
 Schmid, Volker [VerfasserIn]   i
 Heinze, Roger J. [VerfasserIn]   i
 Wild, Klemens [VerfasserIn]   i
 Flemming, Dirk [VerfasserIn]   i
 Pfeffer, Stefan [VerfasserIn]   i
 Schwappach, Blanche [VerfasserIn]   i
 Robinson, Carol V. [VerfasserIn]   i
 Sinning, Irmgard [VerfasserIn]   i
Titel:Structural basis of tail-anchored membrane protein biogenesis by the GET insertase complex
Verf.angabe:Melanie A. McDowell, Michael Heimes, Francesco Fiorentino, Shahid Mehmood, Ákos Farkas, Javier Coy-Vergara, Di Wu, Jani Reddy Bolla, Volker Schmid, Roger Heinze, Klemens Wild, Dirk Flemming, Stefan Pfeffer, Blanche Schwappach, Carol V. Robinson, and Irmgard Sinning
E-Jahr:2020
Jahr:9 September 2020
Umfang:22 S.
Fussnoten:Gesehen am 10.11.2020
Titel Quelle:Enthalten in: Molecular cell
Ort Quelle:[Cambridge, Mass.] : Cell Press, 1997
Jahr Quelle:2020
Band/Heft Quelle:80(2020), 1, Seite 72-86.e7
ISSN Quelle:1097-4164
Abstract:Membrane protein biogenesis faces the challenge of chaperoning hydrophobic transmembrane helices for faithful membrane insertion. The guided entry of tail-anchored proteins (GET) pathway targets and inserts tail-anchored (TA) proteins into the endoplasmic reticulum (ER) membrane with an insertase (yeast Get1/Get2 or mammalian WRB/CAML) that captures the TA from a cytoplasmic chaperone (Get3 or TRC40, respectively). Here, we present cryo-electron microscopy reconstructions, native mass spectrometry, and structure-based mutagenesis of human WRB/CAML/TRC40 and yeast Get1/Get2/Get3 complexes. Get3 binding to the membrane insertase supports heterotetramer formation, and phosphatidylinositol binding at the heterotetramer interface stabilizes the insertase for efficient TA insertion in vivo. We identify a Get2/CAML cytoplasmic helix that forms a “gating” interaction with Get3/TRC40 important for TA insertion. Structural homology with YidC and the ER membrane protein complex (EMC) implicates an evolutionarily conserved insertion mechanism for divergent substrates utilizing a hydrophilic groove. Thus, we provide a detailed structural and mechanistic framework to understand TA membrane insertion.
DOI:doi:10.1016/j.molcel.2020.08.012
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2020.08.012
 Volltext: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S109727652030575X
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2020.08.012
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:cryo-EM
 EMC
 GET/TRC pathway
 lipid binding
 membrane proteins
 native mass spectrometry
 protein transport
 tail anchor
 YidC
K10plus-PPN:1738316653
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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