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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Eberhardt, Hannes Uwe [VerfasserIn]   i
 Buhlmann, Denise [VerfasserIn]   i
 Hortschansky, Peter [VerfasserIn]   i
 Chen, Qian [VerfasserIn]   i
 Böhm, Sascha [VerfasserIn]   i
 Kemper, Markus J. [VerfasserIn]   i
 Wallich, Reinhard [VerfasserIn]   i
 Hartmann, Andrea [VerfasserIn]   i
 Hallström, Teresia [VerfasserIn]   i
 Zipfel, Peter F. [VerfasserIn]   i
 Skerka, Christine [VerfasserIn]   i
Titel:Human factor H-related protein 2 (CFHR2) regulates complement activation
Verf.angabe:Hannes U. Eberhardt, Denise Buhlmann, Peter Hortschansky, Qian Chen, Sascha Böhm, Markus J. Kemper, Reinhard Wallich, Andrea Hartmann, Teresia Hallström, Peter F. Zipfel, Christine Skerka
E-Jahr:2013
Jahr:November 18, 2013
Fussnoten:Gesehen am 07.01.2021
Titel Quelle:Enthalten in: PLOS ONE
Ort Quelle:San Francisco, California, US : PLOS, 2006
Jahr Quelle:2013
Band/Heft Quelle:8(2013,11) Artikel-Nummer e78617, 11 Seiten
ISSN Quelle:1932-6203
Abstract:Mutations and deletions within the human CFHR gene cluster on chromosome 1 are associated with diseases, such as dense deposit disease, CFHR nephropathy or age-related macular degeneration. Resulting mutant CFHR proteins can affect complement regulation. Here we identify human CFHR2 as a novel alternative pathway complement regulator that inhibits the C3 alternative pathway convertase and terminal pathway assembly. CFHR2 is composed of four short consensus repeat domains (SCRs). Two CFHR2 molecules form a dimer through their N-terminal SCRs, and each of the two C-terminal ends can bind C3b. C3b bound CFHR2 still allows C3 convertase formation but the CFHR2 bound convertases do not cleave the substrate C3. Interestingly CFHR2 hardly competes off factor H from C3b. Thus CFHR2 likely acts in concert with factor H, as CFHR2 inhibits convertases while simultaneously allowing factor H assisted degradation by factor I.
DOI:doi:10.1371/journal.pone.0078617
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Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0078617
 Volltext: https://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0078617
 DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0078617
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Complement activation
 Complement inhibitors
 Complement system
 Dimers
 Enzyme-linked immunoassays
 Immune serum
 Macular degeneration
 Recombinant protein purification
K10plus-PPN:1744195501
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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