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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Paternoga, Helge [VerfasserIn]   i
 Früh, Alexander [VerfasserIn]   i
 Kunze, Ruth [VerfasserIn]   i
 Bradatsch, Bettina [VerfasserIn]   i
 Baßler, Jochen [VerfasserIn]   i
 Hurt, Ed [VerfasserIn]   i
Titel:Mutational Analysis of the Nsa2 N-Terminus Reveals Its Essential Role in Ribosomal 60S Subunit Assembly
Verf.angabe:Helge Paternoga, Alexander Früh, Ruth Kunze, Bettina Bradatsch, Jochen Baßler and Ed Hurt
E-Jahr:2020
Jahr:30 November 2020
Umfang:15 S.
Fussnoten:Gesehen am 18.01.2021
Titel Quelle:Enthalten in: International journal of molecular sciences
Ort Quelle:Basel : Molecular Diversity Preservation International, 2000
Jahr Quelle:2020
Band/Heft Quelle:21(2020,23) Artikel-Nummer 9108, 15 Seiten
ISSN Quelle:1422-0067
 1661-6596
Abstract:The ribosome assembly factor Nsa2 is part of the Rea1-Rsa4-Nsa2 interconnected relay on nuclear pre-60S particles that is essential for 60S ribosome biogenesis. Cryo-EM structures depict Nsa2 docked via its C-terminal β-barrel domain to nuclear pre-60S particles, whereas the extended N-terminus, consisting of three α-helical segments, meanders between various 25S rRNA helices with the extreme N-terminus in close vicinity to the Nog1 GTPase center. Here, we tested whether this unappreciated proximity between Nsa2 and Nog1 is of functional importance. Our findings demonstrate that a conservative mutation, Nsa2 Q3N, abolished cell growth and impaired 60S biogenesis. Subsequent genetic and biochemical analyses verified that the Nsa2 N-terminus is required to target Nsa2 to early pre-60S particles. However, overexpression of the Nsa2 N-terminus abolished cytoplasmic recycling of the Nog1 GTPase, and both Nog1 and the Nsa2-N (1-58) construct, but not the respective Nsa2-N (1-58) Q3N mutant, were found arrested on late cytoplasmic pre-60S particles. These findings point to specific roles of the different Nsa2 domains for 60S ribosome biogenesis.
DOI:doi:10.3390/ijms21239108
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.3390/ijms21239108
 Volltext: https://www.mdpi.com/1422-0067/21/23/9108
 DOI: https://doi.org/10.3390/ijms21239108
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Mdn1
 Nog1
 Nsa2
 Rea1
 ribosome assembly
 ribosome biogenesis
 Rsa4
 TINP1
K10plus-PPN:1744881650
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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