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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Häussermann, Sabine [VerfasserIn]   i
 Kittstein, Walter [VerfasserIn]   i
 Rincke, Gabriele [VerfasserIn]   i
 Johannes, Franz-Josef [VerfasserIn]   i
 Marks, Friedrich [VerfasserIn]   i
 Gschwendt, Michael [VerfasserIn]   i
Titel:Proteolytic cleavage of protein kinase Cμ upon induction of apoptosis in U937 cells
Titelzusatz:Identification of the cleavage site and characterization of the fragment
Verf.angabe:Sabine Häussermann, Walter Kittstein, Gabriele Rincke, Franz-Josef Johannes, Friedrich Marks, Michael Gschwendt
E-Jahr:1999
Jahr:30 November 1999
Umfang:5 S.
Fussnoten:Gesehen am 22.04.2021
Titel Quelle:Enthalten in: Vereinigung der Europäischen Biochemischen GesellschaftenFEBS letters
Ort Quelle:Chichester : Wiley, 1968
Jahr Quelle:1999
Band/Heft Quelle:462(1999), 3, Seite 442-446
ISSN Quelle:1873-3468
Abstract:Treatment of U937 cells with various apoptosis-inducing agents, such as TNFα and β-D-arabinofuranosylcytosine (ara-C) alone or in combination with the phorbol ester 12-O-tetradecanoylphorbol-13-acetate (TPA), bryostatin 1 or cycloheximide, causes proteolytic cleavage of protein kinase Cμ (PKCμ) between the regulatory and catalytic domain, generating a 62 kDa catalytic fragment of the kinase. The formation of this fragment is effectively suppressed by the caspase-3 inhibitor Z-DEVD-FMK. In accordance with these in vivo data, treatment of recombinant PKCμ with caspase-3 in vitro results also in the generation of a 62 kDa fragment (p62). Treatment of several aspartic acid to alanine mutants of PKCμ with caspase-3 resulted in an unexpected finding. PKCμ is not cleaved at one of the typical cleavage sites containing the motif DXXD but at the atypical site CQND378/S379. The respective fragment (amino acids 379-912) was expressed in bacteria as a GST fusion protein (GST-p62) and partially purified. In contrast to the intact kinase, the fragment does not respond to the activating cofactors TPA and phosphatidylserine and is thus unable to phosphorylate substrates effectively.
DOI:doi:10.1016/S0014-5793(99)01577-X
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.1016/S0014-5793(99)01577-X
 Volltext: https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S001457939901577X
 DOI: https://doi.org/10.1016/S0014-5793(99)01577-X
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Apoptosis
 Caspase-3
 Caspase-3 inhibitor
 Cleavage site
 Protein kinase Cμ
 Proteolytic fragment
K10plus-PPN:1755734301
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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