Navigation überspringen
Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

Verfügbarkeit
Standort: ---
Exemplare: ---
heiBIB
 Online-Ressource
Verfasst von:Abuillan, Wasim [VerfasserIn]   i
 Schneck, Emanuel [VerfasserIn]   i
 Körner, Alexander [VerfasserIn]   i
 Brandenburg, Klaus [VerfasserIn]   i
 Gutsmann, Thomas [VerfasserIn]   i
 Gill, Tom [VerfasserIn]   i
 Vorobiev, Alexei [VerfasserIn]   i
 Konovalov, Oleg [VerfasserIn]   i
 Tanaka, Motomu [VerfasserIn]   i
Titel:Physical interactions of fish protamine and antisepsis peptide drugs with bacterial membranes revealed by combination of specular x-ray reflectivity and grazing-incidence x-ray fluorescence
Verf.angabe:Wasim Abuillan, Emanuel Schneck, Alexander Körner, Klaus Brandenburg, Thomas Gutsmann, Tom Gill, Alexei Vorobiev, Oleg Konovalov, and Motomu Tanaka
E-Jahr:2013
Jahr:8 July 2013
Umfang:11 S.
Teil:volume:88
 year:2013
 number:1
 elocationid:012705
 pages:1-11
 extent:11
Fussnoten:Gesehen am 05.05.2021
Titel Quelle:Enthalten in: Physical review / E
Ort Quelle:College Park, Md. : APS, 1993
Jahr Quelle:2013
Band/Heft Quelle:88(2013), 1, Artikel-ID 012705, Seite 1-11
ISSN Quelle:1550-2376
Abstract:As a defined model of outer membranes of gram negative bacteria, we investigated the interaction of monolayers of lipopolysacchrides from Salmonella enterica rough strains R90 (LPS Ra) with natural and synthetic peptides. The fine structures perpendicular to the membrane plane and the ion distribution near the interface were determined by specular x-ray reflectivity (XRR) and grazing-incidence x-ray fluorescence (GIXF) in the presence and absence of divalent cations. The unique combination of XRR and GIXF allows for the quantitative identification of different modes of interactions in a high spatial resolution, which cannot be assessed by other experimental methods. Natural fish protamine disrupts the stratified membrane structures in the absence of Ca2+ ions, while staying away from the membrane surface in the presence of Ca2+ ions. In contrast, synthetic antisepsis peptide Pep 19-2.5 weakly adsorbs to the membrane and stays near the uncharged sugar units even in the absence of Ca2+. In the presence of Ca2+, Pep 19-2.5 can reach the negatively charged inner core without destroying the barrier capability against ions.
DOI:doi:10.1103/PhysRevE.88.012705
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1103/PhysRevE.88.012705
 Volltext: https://link.aps.org/doi/10.1103/PhysRevE.88.012705
 DOI: https://doi.org/10.1103/PhysRevE.88.012705
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1757156208
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

Permanenter Link auf diesen Titel (bookmarkfähig):  https://katalog.ub.uni-heidelberg.de/titel/68734092   QR-Code
zum Seitenanfang