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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Van Lam van, Thuy [VerfasserIn]   i
 Heindl, Miriam Ruth [VerfasserIn]   i
 Schlutt, Christine [VerfasserIn]   i
 Böttcher-Friebertshäuser, Eva [VerfasserIn]   i
 Bartenschlager, Ralf [VerfasserIn]   i
 Klebe, Gerhard [VerfasserIn]   i
 Brandstetter, Hans [VerfasserIn]   i
 Dahms, Sven O. [VerfasserIn]   i
 Steinmetzer, Torsten [VerfasserIn]   i
Titel:The basicity makes the difference
Titelzusatz:improved canavanine-derived inhibitors of the proprotein convertase furin
Verf.angabe:Thuy Van Lam van, Miriam Ruth Heindl, Christine Schlutt, Eva Böttcher-Friebertshäuser, Ralf Bartenschlager, Gerhard Klebe, Hans Brandstetter, Sven O. Dahms, and Torsten Steinmetzer
E-Jahr:2021
Jahr:February 9, 2021
Umfang:7 S.
Teil:volume:12
 year:2021
 number:3
 pages:426-432
 extent:7
Fussnoten:Gesehen am 29.06.2021
Titel Quelle:Enthalten in: ACS medicinal chemistry letters
Ort Quelle:Washington, DC : ACS, 2010
Jahr Quelle:2021
Band/Heft Quelle:12(2021), 3, Seite 426-432
ISSN Quelle:1948-5875
Abstract:Furin activates numerous viral glycoproteins, and its inhibition prevents virus replication and spread. Through the replacement of arginine by the less basic canavanine, new inhibitors targeting furin in the trans-Golgi network were developed. These inhibitors exert potent antiviral activity in cell culture with much lower toxicity than arginine-derived analogues, most likely due to their reduced protonation in the blood circulation. Thus, despite its important physiological functions, furin might be a suitable antiviral drug target.
DOI:doi:10.1021/acsmedchemlett.0c00651
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Volltext: https://doi.org/10.1021/acsmedchemlett.0c00651
 DOI: https://doi.org/10.1021/acsmedchemlett.0c00651
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1757240055
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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