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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Filbeck, Sebastian [VerfasserIn]   i
 Cerullo, Federico [VerfasserIn]   i
 Paternoga, Helge [VerfasserIn]   i
 Tsaprailis, George [VerfasserIn]   i
 Joazeiro, Claudio A. P. [VerfasserIn]   i
 Pfeffer, Stefan [VerfasserIn]   i
Titel:Mimicry of canonical translation elongation underlies alanine tail synthesis in RQC
Verf.angabe:Sebastian Filbeck, Federico Cerullo, Helge Paternoga, George Tsaprailis, Claudio A.P. Joazeiro, and Stefan Pfeffer
E-Jahr:2021
Jahr:7 January 2021
Umfang:18 S.
Fussnoten:Online veröffentlicht am 30. November 2020, Artikelversion vom 7. Januar 2021 ; Gesehen am 21.05.2021
Titel Quelle:Enthalten in: Molecular cell
Ort Quelle:[Cambridge, Mass.] : Cell Press, 1997
Jahr Quelle:2021
Band/Heft Quelle:81(2021), 1 vom: Jan., Seite 104-114, e1-e6
ISSN Quelle:1097-4164
Abstract:Aborted translation produces large ribosomal subunits obstructed with tRNA-linked nascent chains, which are substrates of ribosome-associated quality control (RQC). Bacterial RqcH, a widely conserved RQC factor, senses the obstruction and recruits tRNAAla(UGC) to modify nascent-chain C termini with a polyalanine degron. However, how RqcH and its eukaryotic homologs (Rqc2 and NEMF), despite their relatively simple architecture, synthesize such C-terminal tails in the absence of a small ribosomal subunit and mRNA has remained unknown. Here, we present cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of Bacillus subtilis RQC complexes representing different Ala tail synthesis steps. The structures explain how tRNAAla is selected via anticodon reading during recruitment to the A-site and uncover striking hinge-like movements in RqcH leading tRNAAla into a hybrid A/P-state associated with peptidyl-transfer. Finally, we provide structural, biochemical, and molecular genetic evidence identifying the Hsp15 homolog (encoded by rqcP) as a novel RQC component that completes the cycle by stabilizing the P-site tRNA conformation. Ala tailing thus follows mechanistic principles surprisingly similar to canonical translation elongation.
DOI:doi:10.1016/j.molcel.2020.11.001
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2020.11.001
 Volltext: https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1097276520307796
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2020.11.001
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:alanine tailing
 cryo-EM
 Hsp15
 ribosome-associated quality control
 ribosomes
 RQC
 RqcH
 RqcP
 SsrA
 translation elongation
K10plus-PPN:1758317434
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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