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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Hallström, Teresia [VerfasserIn]   i
 Haupt, Katrin [VerfasserIn]   i
 Kraiczy, Peter [VerfasserIn]   i
 Hortschansky, Peter [VerfasserIn]   i
 Wallich, Reinhard [VerfasserIn]   i
 Skerka, Christine [VerfasserIn]   i
 Zipfel, Peter F. [VerfasserIn]   i
Titel:Complement regulator-acquiring surface protein 1 of Borrelia burgdorferi binds to human bone morphogenic protein 2, several extracellular matrix proteins, and plasminogen
Verf.angabe:Teresia Hallström, Katrin Haupt, Peter Kraiczy, Peter Hortschansky, Reinhard Wallich, Christine Skerka and Peter F. Zipfel
E-Jahr:2010
Jahr:21 June 2010
Umfang:9 S.
Fussnoten:Gesehen am 07.06.2021
Titel Quelle:Enthalten in: The journal of infectious diseases
Ort Quelle:Oxford [u.a.] : Oxford Univ. Press, 1904
Jahr Quelle:2010
Band/Heft Quelle:202(2010), 3, Seite 490-498
ISSN Quelle:1537-6613
Abstract:Lyme disease-causing Borrelia burgdorferi spirochetes express up to 5 complement regulator-acquiring surface proteins (CRASPs). To better define how CRASP-1 contributes to infection, we aimed to identify novel CRASP-1-binding host proteins. Here, we identified a number of novel human CRASP-1-binding proteins, including bone morphogenic protein 2, collagen I, collagen III, collagen IV, fibronectin, laminin, and plasminogen. The plasminogen-binding regions were located in 2 separate regions of CRASP-1. Our results demonstrated that plasminogen-bound CRASP-1 can be converted to plasmin by the urokinase-type plasminogen activator and that proteolytically active plasmin cleaves the synthetic chromogenic substrate S-2251 and the natural substrate fibrinogen. In conclusion, CRASP-1 is a multifunctional protein of B. burgdorferi that binds to several human extracellular matrix proteins and plasminogen. These interactions may contribute to adhesion, bacterial colonization, and organ tropism and may allow dissemination of B. burgdorferi in the host.
DOI:doi:10.1086/653825
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Volltext ; Verlag: https://dx.doi.org/10.1086/653825
 Volltext: https://academic.oup.com/jid/article/202/3/490/831946
 DOI: https://doi.org/10.1086/653825
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Bacterial Proteins
 Bone Morphogenetic Protein 2
 Borrelia burgdorferi
 Extracellular Matrix Proteins
 Flow Cytometry
 Fluorescent Antibody Technique, Direct
 Host-Pathogen Interactions
 Humans
 Membrane Proteins
 Plasminogen
 Protein Binding
 Protein Interaction Domains and Motifs
 Protein Interaction Mapping
 Surface Plasmon Resonance
 Virulence Factors
K10plus-PPN:1759893870
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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