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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Cordes, Frank [VerfasserIn]   i
 Kraiczy, Peter [VerfasserIn]   i
 Roversi, Pietro [VerfasserIn]   i
 Simon, Markus M. [VerfasserIn]   i
 Brade, Volker [VerfasserIn]   i
 Jahraus, Oliver [VerfasserIn]   i
 Wallis, Russell [VerfasserIn]   i
 Goodstadt, Leo [VerfasserIn]   i
 Ponting, Chris P. [VerfasserIn]   i
 Skerka, Christine [VerfasserIn]   i
 Zipfel, Peter F. [VerfasserIn]   i
 Wallich, Reinhard [VerfasserIn]   i
 Lea, Susan M. [VerfasserIn]   i
Titel:Structure-function mapping of BbCRASP-1, the key complement factor H and FHL-1 binding protein of Borrelia burgdorferi
Verf.angabe:Frank S. Cordes, Peter Kraiczy, Pietro Roversi, Markus M. Simon, Volker Brade, Oliver Jahraus, Russell Wallis, Leo Goodstadt, Chris P. Ponting, Christine Skerka, Peter F. Zipfel, Reinhard Wallich, Susan M. Lea
E-Jahr:2006
Jahr:10 March 2006
Umfang:8 S.
Fussnoten:Gesehen am 07.06.2021
Titel Quelle:Enthalten in: International journal of medical microbiology
Ort Quelle:München : Elsevier, 2000
Jahr Quelle:2006
Band/Heft Quelle:296(2006), Supplement 40, Seite 177-184
ISSN Quelle:1618-0607
Abstract:Borrelia burgdorferi, a spirochaete transmitted to human hosts during feeding of infected Ixodes ticks, is the causative agent of Lyme disease, the most frequent vector-borne disease in Eurasia and North America. Sporadically Lyme disease develops into a chronic, multisystemic disorder. Serum-resistant B. burgdorferi strains bind complement factor H (FH) and FH-like protein 1 (FHL-1) on the spirochaete surface. This binding is dependent on the expression of proteins termed complement-regulator acquiring surface proteins (CRASPs). The atomic structure of BbCRASP-1, the key FHL-1/FH-binding protein of B. burgdorferi, has recently been determined. Our analysis indicates that its protein topology apparently evolved to provide a high affinity interaction site for FH/FHL-1 and leads to an atomic-level hypothesis for the functioning of BbCRASP-1. This work demonstrates that pathogens interact with complement regulators in ways that are distinct from the mechanisms used by the host and are thus obvious targets for drug design.
DOI:doi:10.1016/j.ijmm.2006.01.011
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1016/j.ijmm.2006.01.011
 Volltext: https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S1438422106000129
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.ijmm.2006.01.011
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Amino Acid Sequence
 Bacterial Proteins
 Binding Sites
 Borrelia burgdorferi
 Complement C3b Inactivator Proteins
 Complement Factor H
 Humans
 Membrane Proteins
 Models, Molecular
 Molecular Sequence Data
 Protein Structure, Secondary
 Protein Structure, Tertiary
 Sequence Alignment
 Structure-Activity Relationship
K10plus-PPN:1759905097
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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