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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Wabnitz, Guido H. [VerfasserIn]   i
 Köcher, Thomas [VerfasserIn]   i
 Lohneis, Philipp [VerfasserIn]   i
 Stober, Christoph Bruno [VerfasserIn]   i
 Konstandin, Mathias [VerfasserIn]   i
 Funk, Beate [VerfasserIn]   i
 Sester, Urban [VerfasserIn]   i
 Wilm, Matthias [VerfasserIn]   i
 Klemke, Martin [VerfasserIn]   i
 Samstag, Yvonne [VerfasserIn]   i
Titel:Costimulation induced phosphorylation of L-plastin facilitates surface transport of the T cell activation molecules CD69 and CD25
Verf.angabe:Guido H. Wabnitz, Thomas Köcher, Philipp Lohneis, Christoph Stober, Mathias H. Konstandin, Beate Funk, Urban Sester, Matthias Wilm, Martin Klemke, Yvonne Samstag
E-Jahr:2007
Jahr:23 February 2007
Umfang:14 S.
Teil:volume:37
 year:2007
 number:3
 pages:649-662
 extent:14
Fussnoten:Gesehen am 25.06.2021
Titel Quelle:Enthalten in: European journal of immunology
Ort Quelle:Weinheim : Wiley-VCH, 1971
Jahr Quelle:2007
Band/Heft Quelle:37(2007), 3, Seite 649-662
ISSN Quelle:1521-4141
Abstract:Rearrangements in the actin cytoskeleton play a pivotal role for costimulation-induced formation of the immunological synapse and T cell activation. Yet, little is known about the actin-binding proteins that link costimulation to rearrangements in the actin cytoskeleton. Here we demonstrate that phosphorylation of the actin bundling protein L-plastin in response to costimulation through TCR/CD3 plus CD2 or CD28, respectively, is important for the activation of human peripheral blood T lymphocytes (PBT). Mass spectrometry and site-directed mutagenesis revealed that Ser5 represents the only phospho-acceptor site of L-plastin in PBT. Wild-type L-plastin (wt-LPL) and a non-phosphorylatable 5A-L-plastin (5A-LPL) equally relocalized to the immunological synapse between PBT and APC. Yet importantly, cells expressing 5A-LPL showed a significantly lower expression of the T cell activation molecules CD25 and CD69 on the cell surface than cells expressing wt-LPL. This effect is due to a failure in the transport of CD25 and CD69 to the cell surface since the total amount of these proteins within the cells remained unchanged. In conclusion, phosphorylation of the actin bundling protein L-plastin represents a so-far-unknown mechanism by which costimulation controls the transport of activation receptors to the T cell surface.
DOI:doi:10.1002/eji.200636320
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1002/eji.200636320
 Volltext: https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/eji.200636320
 DOI: https://doi.org/10.1002/eji.200636320
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:Actins
 Antigens, CD
 Antigens, Differentiation, T-Lymphocyte
 Cell Membrane
 Cells, Cultured
 Humans
 Interleukin-2 Receptor alpha Subunit
 Lectins, C-Type
 Lymphocyte Activation
 Microfilament Proteins
 Phosphorylation
 Protein Transport
 T-Lymphocytes
K10plus-PPN:1761288164
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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