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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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heiBIB
 Online-Ressource
Verfasst von:Kummer, Eva [VerfasserIn]   i
 Oguchi, Yuki [VerfasserIn]   i
 Seyffer, Fabian [VerfasserIn]   i
 Bukau, Bernd [VerfasserIn]   i
 Mogk, Axel [VerfasserIn]   i
Titel:Mechanism of Hsp104/ClpB inhibition by prion curing Guanidinium hydrochloride
Verf.angabe:Eva Kummer, Yuki Oguchi, Fabian Seyffer, Bernd Bukau, Axel Mogk
E-Jahr:2013
Jahr:14 February 2013
Umfang:8 S.
Teil:volume:587
 year:2013
 number:6
 month:03
 pages:810-817
 extent:8
Fussnoten:Gesehen am 30.06.2021
Titel Quelle:Enthalten in: Vereinigung der Europäischen Biochemischen GesellschaftenFEBS letters
Ort Quelle:Chichester : Wiley, 1968
Jahr Quelle:2013
Band/Heft Quelle:587(2013), 6 vom: März, Seite 810-817
ISSN Quelle:1873-3468
Abstract:The Saccharomyces cerevisiae AAA+ protein Hsp104 and its Escherichia coli counterpart ClpB cooperate with Hsp70 chaperones to refold aggregated proteins and fragment prion fibrils. Hsp104/ClpB activity is regulated by interaction of the M-domain with the first ATPase domain (AAA-1), controlling ATP turnover and Hsp70 cooperation. Guanidinium hydrochloride (GdnHCl) inhibits Hsp104/ClpB activity, leading to prion curing. We show that GdnHCl binding exerts dual effects on Hsp104/ClpB. First, GdnHCl strengthens M-domain/AAA-1 interaction, stabilizing Hsp104/ClpB in a repressed conformation and abrogating Hsp70 cooperation. Second, GdnHCl inhibits continuous ATP turnover by AAA-1. These findings provide the mechanistic basis for prion curing by GdnHCl.
DOI:doi:10.1016/j.febslet.2013.02.011
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Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1016/j.febslet.2013.02.011
 Volltext: https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1016/j.febslet.2013.02.011
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.febslet.2013.02.011
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:AAA protein
 ClpB
 Hsp104
 Hsp70
 Prion
 Protein disaggregation
K10plus-PPN:1761625217
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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