Navigation überspringen
Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

Verfügbarkeit
Standort: ---
Exemplare: ---
heiBIB
 Online-Ressource
Verfasst von:Li, Weihan [VerfasserIn]   i
 Crotty, Kelly [VerfasserIn]   i
 Garrido Ruiz, Diego [VerfasserIn]   i
 Voorhies, Mark [VerfasserIn]   i
 Rivera, Carlos [VerfasserIn]   i
 Sil, Anita [VerfasserIn]   i
 Mullins, R Dyche [VerfasserIn]   i
 Jacobson, Matthew P [VerfasserIn]   i
 Peschek, Jirka [VerfasserIn]   i
 Walter, Peter [VerfasserIn]   i
Titel:Protomer alignment modulates specificity of RNA substrate recognition by Ire1
Verf.angabe:Weihan Li, Kelly Crotty, Diego Garrido Ruiz, Mark Voorhies, Carlos Rivera, Anita Sil, R Dyche Mullins, Matthew P Jacobson, Jirka Peschek, Peter Walter
E-Jahr:2021
Jahr:27 April 2021
Umfang:20 S.
Teil:volume:10
 year:2021
 elocationid:e67425
 pages:1-20
 extent:20
Fussnoten:Gesehen am 22.07.2021
Titel Quelle:Enthalten in: eLife
Ort Quelle:Cambridge : eLife Sciences Publications, 2012
Jahr Quelle:2021
Band/Heft Quelle:10(2021), Artikel-ID e67425, Seite 1-20
ISSN Quelle:2050-084X
Abstract:The unfolded protein response (UPR) maintains protein folding homeostasis in the endoplasmic reticulum (ER). In metazoan cells, the Ire1 branch of the UPR initiates two functional outputs—non-conventional mRNA splicing and selective mRNA decay (RIDD). By contrast, Ire1 orthologs from Saccharomyces cerevisiae and Schizosaccharomyces pombe are specialized for only splicing or RIDD, respectively. Previously, we showed that the functional specialization lies in Ire1’s RNase activity, which is either stringently splice-site specific or promiscuous (Li et al., 2018). Here, we developed an assay that reports on Ire1’s RNase promiscuity. We found that conversion of two amino acids within the RNase domain of S. cerevisiae Ire1 to their S. pombe counterparts rendered it promiscuous. Using biochemical assays and computational modeling, we show that the mutations rewired a pair of salt bridges at Ire1 RNase domain’s dimer interface, changing its protomer alignment. Thus, Ire1 protomer alignment affects its substrates specificity.
DOI:doi:10.7554/eLife.67425
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.7554/eLife.67425
 DOI: https://doi.org/10.7554/eLife.67425
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:enzymatic substrate specificity
 Ire1
 RNA biology
 unfolded protein response
K10plus-PPN:1764185943
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

Permanenter Link auf diesen Titel (bookmarkfähig):  https://katalog.ub.uni-heidelberg.de/titel/68762599   QR-Code
zum Seitenanfang