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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Lau, Benjamin [VerfasserIn]   i
 Cheng, Jingdong [VerfasserIn]   i
 Flemming, Dirk [VerfasserIn]   i
 La Venuta, Giuseppe [VerfasserIn]   i
 Berninghausen, Otto [VerfasserIn]   i
 Beckmann, Roland [VerfasserIn]   i
 Hurt, Ed [VerfasserIn]   i
Titel:Structure of the maturing 90S pre-ribosome in association with the RNA exosome
Verf.angabe:Benjamin Lau, Jingdong Cheng, Dirk Flemming, Giuseppe La Venuta, Otto Berninghausen, Roland Beckmann, Ed Hurt
E-Jahr:2021
Jahr:21 January 2021
Umfang:15 S.
Fussnoten:Online veröffentlicht am 15. Dezember 2020, Artikelversion vom 21. Januar 2021 ; Gesehen am 10.08.2021
Titel Quelle:Enthalten in: Molecular cell
Ort Quelle:[Cambridge, Mass.] : Cell Press, 1997
Jahr Quelle:2021
Band/Heft Quelle:81(2021), 2 vom: Jan., Seite 293-303, e1-e4
ISSN Quelle:1097-4164
Abstract:Ribosome assembly is catalyzed by numerous trans-acting factors and coupled with irreversible pre-rRNA processing, driving the pathway toward mature ribosomal subunits. One decisive step early in this progression is removal of the 5' external transcribed spacer (5'-ETS), an RNA extension at the 18S rRNA that is integrated into the huge 90S pre-ribosome structure. Upon endo-nucleolytic cleavage at an internal site, A(1), the 5'-ETS is separated from the 18S rRNA and degraded. Here we present biochemical and cryo-electron microscopy analyses that depict the RNA exosome, a major 3'-5' exoribonuclease complex, in a super-complex with the 90S pre-ribosome. The exosome is docked to the 90S through its co-factor Mtr4 helicase, a processive RNA duplex-dismantling helicase, which strategically positions the exosome at the base of 5'-ETS helices H9-H9', which are dislodged in our 90S-exosome structures. These findings suggest a direct role of the exosome in structural remodeling of the 90S pre-ribosome to drive eukaryotic ribosome synthesis.
DOI:doi:10.1016/j.molcel.2020.11.009
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2020.11.009
 Volltext: https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1097276520307875
 DOI: https://doi.org/10.1016/j.molcel.2020.11.009
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:arch domain
 complex
 core
 crystal-structure
 endonuclease
 mtr4
 proteins
 ssu processome
 subunit
 visualization
K10plus-PPN:1766008372
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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