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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Hondele, Maria [VerfasserIn]   i
 Stuwe, Tobias [VerfasserIn]   i
 Hassler, Markus [VerfasserIn]   i
 Halbach, Felix [VerfasserIn]   i
 Bowman, Andrew [VerfasserIn]   i
 Zhang, Elisa T. [VerfasserIn]   i
 Nijmeijer, Bianca [VerfasserIn]   i
 Kotthoff, Christiane [VerfasserIn]   i
 Rybin, Vladimir [VerfasserIn]   i
 Amlacher, Stefan [VerfasserIn]   i
 Hurt, Ed [VerfasserIn]   i
 Ladurner, Andreas G. [VerfasserIn]   i
Titel:Structural basis of histone H2A-H2B recognition by the essential chaperone FACT
Verf.angabe:Maria Hondele, Tobias Stuwe, Markus Hassler, Felix Halbach, Andrew Bowman, Elisa T. Zhang, Bianca Nijmeijer, Christiane Kotthoff, Vladimir Rybin, Stefan Amlacher, Ed Hurt & Andreas G. Ladurner
E-Jahr:2013
Jahr:22 May 2013
Umfang:4 S.
Teil:volume:499
 year:2013
 number:7456
 pages:111-114
 extent:4
Fussnoten:Gesehen am 21.09.2021
Titel Quelle:Enthalten in: Nature <London>
Ort Quelle:London [u.a.] : Nature Publ. Group, 1869
Jahr Quelle:2013
Band/Heft Quelle:499(2013), 7456, Seite 111-114
ISSN Quelle:1476-4687
Abstract:The crystal structure of the FACT histone chaperone domain Spt16M in complex with the H2A-H2B heterodimer is solved; Spt16M makes several interactions with histones and seems to block the interaction of H2B with DNA, which could explain how FACT destabilizes nucleosomes to promote transcription.
DOI:doi:10.1038/nature12242
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Volltext ; Verlag: https://doi.org/10.1038/nature12242
 Volltext: https://www.nature.com/articles/nature12242
 DOI: https://doi.org/10.1038/nature12242
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1771318759
Verknüpfungen:→ Zeitung

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