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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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Verfasst von:Nůsková, Hana [VerfasserIn]   i
 Serebryakova, Marina V. [VerfasserIn]   i
 Ferrer-Caelles, Anna [VerfasserIn]   i
 Sachsenheimer, Timo [VerfasserIn]   i
 Lüchtenborg, Christian [VerfasserIn]   i
 Miller, Aubry K. [VerfasserIn]   i
 Brügger, Britta [VerfasserIn]   i
 Kordyukova, Larisa V. [VerfasserIn]   i
 Teleman, Aurelio A. [VerfasserIn]   i
Titel:Stearic acid blunts growth-factor signaling via oleoylation of GNAI proteins
Verf.angabe:Hana Nůsková, Marina V. Serebryakova, Anna Ferrer-Caelles, Timo Sachsenheimer, Christian Lüchtenborg, Aubry K. Miller, Britta Brügger, Larisa V. Kordyukova & Aurelio A. Teleman
E-Jahr:2021
Jahr:28 July 2021
Umfang:15 S.
Fussnoten:Gesehen am 26.09.2021
Titel Quelle:Enthalten in: Nature Communications
Ort Quelle:[London] : Nature Publishing Group UK, 2010
Jahr Quelle:2021
Band/Heft Quelle:12(2021), Artikel-ID 4590, Seite 1-15
ISSN Quelle:2041-1723
Abstract:Abstract - Covalent attachment of C16:0 to proteins (palmitoylation) regulates protein function. Proteins are also S-acylated by other fatty acids including C18:0. Whether protein acylation with different fatty acids has different functional outcomes is not well studied. We show here that C18:0 (stearate) and C18:1 (oleate) compete with C16:0 to S-acylate Cys3 of GNAI proteins. C18:0 becomes desaturated so that C18:0 and C18:1 both cause S-oleoylation of GNAI. Exposure of cells to C16:0 or C18:0 shifts GNAI acylation towards palmitoylation or oleoylation, respectively. Oleoylation causes GNAI proteins to shift out of cell membrane detergent-resistant fractions where they potentiate EGFR signaling. Consequently, exposure of cells to C18:0 reduces recruitment of Gab1 to EGFR and reduces AKT activation. This provides a molecular mechanism for the anti-tumor effects of C18:0, uncovers a mechanistic link how metabolites affect cell signaling, and provides evidence that the identity of the fatty acid acylating a protein can have functional consequences.
DOI:doi:10.1038/s41467-021-24844-9
URL:Bitte beachten Sie: Dies ist ein Bibliographieeintrag. Ein Volltextzugriff für Mitglieder der Universität besteht hier nur, falls für die entsprechende Zeitschrift/den entsprechenden Sammelband ein Abonnement besteht oder es sich um einen OpenAccess-Titel handelt.

Volltext: https://doi.org/10.1038/s41467-021-24844-9
 Volltext: http://www.nature.com/articles/s41467-021-24844-9
 DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-021-24844-9
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
K10plus-PPN:1771804564
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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