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Universitätsbibliothek Heidelberg
Status: Bibliographieeintrag

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 Online-Ressource
Verfasst von:Özgür, Sevim [VerfasserIn]   i
 Stoecklin, Georg [VerfasserIn]   i
Titel:Role of Rck-Pat1b binding in assembly of processing-bodies
Verf.angabe:Sevim Ozgur & Georg Stoecklin
E-Jahr:2013
Jahr:27 Mar 2013
Umfang:12 S.
Fussnoten:Gesehen am 13.12.2021
Titel Quelle:Enthalten in: RNA biology
Ort Quelle:Philadelphia, Pa. : Taylor & Francis, 2004
Jahr Quelle:2013
Band/Heft Quelle:10(2013), 4, Seite 528-539
ISSN Quelle:1555-8584
Abstract:The DEAD box RNA helicase Rck and the scaffold protein Pat1b participate in controlling gene expression at the post-transcriptional level by suppressing mRNA translation and promoting mRNA decapping. In addition, both proteins are required for the assembly of processing (P)-bodies, cytoplasmic foci that contain stalled mRNAs and numerous components of the mRNA decay machinery. The C-terminal RecA-like domain of Rck interacts with the N-terminal acidic domain of Pat1b. Here, we identified point mutations in human Rck and Pat1b that prevent the two proteins from binding to each other. By analyzing interaction-deficient mutants in combination with knockdown and rescue strategies in human HeLa cells, we found that Pat1b assembles P-bodies and suppresses expression of tethered mRNAs in the absence of Rck binding. In contrast, Rck requires the Pat1b-binding site in order to promote P-body assembly and associate with the decapping enzyme Dcp2 as well as Ago2 and TNRC6A, two core components of the RNA-induced silencing complex. Our data indicate that P-body assembly occurs in a step-wise manner, where Rck participates in the initial suppression of mRNA translation, whereas Pat1b in a second step triggers P-body assembly and promotes mRNA decapping.
DOI:doi:10.4161/rna.24086
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Volltext: https://doi.org/10.4161/rna.24086
 DOI: https://doi.org/10.4161/rna.24086
Datenträger:Online-Ressource
Sprache:eng
Sach-SW:decapping
 mRNA degradation
 PatL1/Pat1b
 processing body
 Rck/p54
 RNA helicase
 RNA-induced silencing complex
 translation suppression
K10plus-PPN:1781999732
Verknüpfungen:→ Zeitschrift

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